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Histidin - warum wichtig für Kinder?

Histidin - warum wichtig für Kinder?


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Warum ist Histidin eine essentielle Aminosäure für Kinder, aber nicht für Erwachsene? Welche Veränderungen im Körper treten auf, die bei Erwachsenen, aber nicht bei Kindern zur Bildung von Histidin führen? Was verursacht diese Veränderungen?

UPDATE: Quelle: Campbell Biology


Wenn eine Aminosäure essentiell ist, bedeutet dies, dass wir sie nicht synthetisieren können de novo von zentralen Metaboliten oder von einer anderen Aminosäure. Da Histidin strukturell mit keiner anderen Aminosäure verwandt ist, können wir davon ausgehen, dass wir in diesem Fall einen Weg für de novo Biosynthese.

Die Enzyme des Biosynthesewegs für Histidin in Hefe (Saccharomyces cerevisiae) werden von den Genen kodiert HIS1 - HIS7. In einer BLAST-Suche mit Hefe His4p gegen Arabidopsis (Pflanzen können Histidin bilden) gibt es eine signifikante Übereinstimmung mit einer Histidinol-Dehydrogenase (dem vorletzten Schritt im Stoffwechselweg). Bei einer ähnlichen Suche gegen Menschen gibt es keinen nennenswerten Treffer. Wenn man die Suche auf alle Säugetiere ausdehnt, gibt es nur eine signifikante Übereinstimmung, nämlich die der tibetischen Antilope, Pantholops hodgsonii. Dies verwirrte mich, aber als ich mit der Antilopensequenz als Sonde suchte, fand ich viele perfekte Übereinstimmungen mit bakteriellen Histidinol-Dehydrogenasen, also ist die Antilopensequenz vermutlich eine Kontaminante.

Ich suchte auch nach menschlichen Übereinstimmungen mit His1p (kodiert für ATP-Phosphoribosyltransferase - der erste Schritt im Stoffwechselweg) und His3p (kodiert Imidazolglycerin-Phosphat-Dehydratase - der sechste Schritt im Stoffwechselweg) und fand keine signifikanten Übereinstimmungen.

Ich schließe daraus, dass der Mensch keine Kapazität zur Histidin-Biosynthese hat und Histidin daher in der Nahrung essentiell sein muss.


Es gibt viele Artikel in der Gesundheitsliteratur, die sich mit dieser Frage auseinandersetzen. Der Versuchsaufbau erscheint mir jedesmal recht einfach und ich befürchte, dass man aus diesen Versuchsanordnungen nicht viele Dinge ableiten kann. Ich denke, die Ethik schränkt viele medizinische Experimente ein (was gut ist!). Normalerweise ist es nur der Bericht von Beobachtungen darüber, was mit der globalen Gesundheit eines Patienten passiert, wenn eine Aminosäure in seiner Nahrung fehlt. Daher erklären diese Artikel nicht viel über die Stoffwechselgründe dieser Bedürfnisse (was Ihre Frage war), sondern versuchen nur, die Bedürfnisse zu definieren. Außerdem erscheinen mir Statistiken manchmal etwas unscharf (oder fehlen).

Wie auch immer, hier ist ein Überblick über diese Ergebnisse und es gibt einen ganzen Absatz über die Frage von Histidin. Das Beste ist, dass Sie es selbst lesen. Um es kurz zu machen: Histidin scheint den Kindern nicht wichtiger zu sein als andere Aminosäuren. Darüber hinaus gibt es eine große Histidinspeicherung in unserem Körper, was darauf hindeutet, dass jemand, der eine Zeit lang Histidin entzogen hat, diese gespeicherten Histidine verwenden könnte.


Essentielle & Nichtessentielle Aminosäuren – Fakten, Verwendungen, Funktionen, Liste

Aminosäuren sind organische Stoffe, auf denen nach Stoffwechselreaktionen meist Proteine ​​aufgebaut und abgebaut werden. Praktisch sind sie Bestandteile von Proteinen.

Alle Proteine ​​enthalten die gleichen 21 Aminosäuren, jedoch in verschiedenen Kombinationen (einschließlich anderer Komponenten – Kohlenhydrate, Lipide, anorganische Elemente usw.) und chemischen Anordnungen.

Von den 21 Aminosäuren müssen 9 über die Nahrung zugeführt werden, die anderen 12 können vom Körper selbst hergestellt werden, wenn sie nicht in der Nahrung vorhanden wären.


Derzeit liegen uns keine Informationen zur HISTIDIN-Übersicht vor.

Die geeignete Histidindosis hängt von mehreren Faktoren ab, wie dem Alter, der Gesundheit des Benutzers und mehreren anderen Bedingungen. Zum augenblicklichen Zeitpunkt gibt es keine ausreichenden wissenschaftlichen Daten, um eine Aussage über angemessene Dosierungsbereiche für Histidin treffen zu können. Denken Sie daran, dass Naturprodukte nicht immer unbedingt sicher sind und Dosierungen wichtig sein können. Befolgen Sie unbedingt die entsprechenden Anweisungen auf den Produktetiketten und konsultieren Sie vor der Anwendung Ihren Apotheker oder Arzt oder ein anderes medizinisches Fachpersonal.

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Aminosäuren: Typen und Peptidbildung

Sie sind organische Säuren (mit Carboxylgruppe -COOH) mit Aminogruppe (-NH2) im Allgemeinen an a-Kohlenstoff oder Kohlenstoff neben der Carboxylgruppe gebunden.

Die Carbonsäuregruppe verleiht der Aminosäure eine saure Eigenschaft, während die Aminogruppe ihr eine basische Reaktion verleiht. Der a-Kohlenstoff trägt auch eine variable Kohlenwasserstoff- oder Alkylgruppe R und Wasserstoff. Aminosäuren sind daher substituierte Methangruppen, bei denen die vier Substituentengruppen die vier Valenzpositionen einnehmen.

R wird durch H in Glycin, Methylgruppe in Alanin, Hydroxymethyl in Serin dargestellt. In anderen kann es sich um eine gerade oder verzweigte Kohlenwasserstoffkette oder eine cyclische Gruppe handeln. Der Kohlenwasserstoff kann ferner polar (z. B. Serin, Glutamat oder Glutaminsäure) oder unpolar (z. B. Alanin) sein.

In Prolin und Hydroxyprolin ist die Aminogruppe (-NH2) wird durch eine Iminogruppe (>NH) ersetzt, die auch den Schwanz der R-Gruppe darstellt. Prolin und Hydroxyprolin werden als heterozyklische Aminosäuren bezeichnet.

Außer Glycin ist a-Kohlenstoff asymmetrisch und die Aminosäuren sind im Allgemeinen linksdrehend. Bestimmte Nicht-Protein-Aminosäuren sind rechtsdrehend. In Proteinen kommen 20 Arten von Aminosäuren und Amiden vor (Tabelle 9.3). Sie werden Proteinaminosäuren genannt. Der Einbau von Proteinaminosäuren wird durch Triplettcodes von DNA/mRNA kontrolliert.

Ein Protein kann auch nicht-kodierte Aminosäuren besitzen. Letztere werden als seltene Aminosäuren bezeichnet. Seltene Aminosäuren werden von den kodierten durch Modifikationen abgeleitet, z. B. Hydroxyprolin von Prolin, Hydroxylysin von Lysin (beide in Kollagen). Aminosäurenamen werden mit Hilfe der ersten drei Buchstaben des Namens abgekürzt. Änderungen werden für Aminosäurederivate wie Asn für Asparagin (ein Amid) vorgenommen.

Nicht-Protein-Aminosäuren sind zahlreich. Sie kommen sowohl im freien Zustand als auch im kombinierten Zustand vor, jedoch nicht in Proteinen. Einige davon sind in Antibiotika enthalten und werden als Aminosäureanaloga bezeichnet. Andere Nicht-Protein-Aminosäuren sind an wichtigen Biosynthesewegen beteiligt.

Ornithin und Citrullin sind zum Beispiel am Harnstoffzyklus beteiligt. Homo-Arginin und Diaminobuttersäure sind Stickstoffquellen. Gamma-Aminobuttersäure (GABA) ist ein hemmender Neurotransmitter im Gehirn und einigen anderen Teilen. Diaminopimelinsäure ist ein Zwischenprodukt der Lysinsynthese.

Alle Aminosäuren enthalten С, H, О und N. Einige enthalten zusätzlich Schwefel. Physikalische und chemische Eigenschaften von Aminosäuren beruhen hauptsächlich auf den funktionellen Amino-, Carboxyl- und R-Gruppen.

Basierend auf der vergleichenden Anzahl von Amino- und Carboxylgruppen können Aminosäuren sauer, basisch oder neutral sein. Die Ringstruktur in R-Gruppen macht bestimmte Aminosäuren aromatisch. Je nach Struktur und Reaktion werden Aminosäuren in sieben Typen unterschieden.

(a) Neutrale Aminosäuren:

Aminosäuren haben eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe (Monoaminomonocarbonsäure) mit einer nichtzyklischen Kohlenwasserstoffkette, z. B. Glycin, Alanin, Valin.

Die Aminosäuren haben eine zusätzliche Carboxylgruppe (Monoaminodicarbonsäure), z. B. Glutamat (Glutaminsäure), Asparat (Asparaginsäure).

Sie besitzen eine zusätzliche Aminogruppe, ohne Amide zu bilden (Diaminomonocarbonsäure), z. B. Arginin, Lysin.

(d) Schwefelhaltige Aminosäuren:

Die Aminosäuren besitzen Schwefel, z. B. Cystein, Methionin.

(e) Alkoholische Aminosäuren:

Sie sind Aminosäuren mit alkoholischen oder Hydroxylgruppen, z. B. Serin, Threonin.

(f) Aromatische Aminosäuren:

Sie besitzen eine cyclische Struktur mit einer geraden Seitenkette, die eine Carboxyl- und Aminogruppe trägt, z. B. Phenylalanin, Tryptophan (eigentlich heterocyclisch) oder Tyrosin (mit einer OH-Gruppe).

(g) Heterocyclische Aminosäuren:

Sie haben Stickstoff in der Ringstruktur, z. B. Histidin, Prolin.

Eine besondere Eigenschaft von Aminosäuren ist die ionisierbare Natur von NH2 und COOH-Gruppen. Daher ändert sich in Lösungen mit unterschiedlichem pH-Wert die Struktur der Aminosäuren.

Pflanzen können alle von ihnen benötigten Proteinaminosäuren synthetisieren. Tiere können ihre Aminosäuren nicht aus Rohstoffen herstellen. Dafür sind sie direkt oder indirekt von den Pflanzen abhängig. Tiere haben jedoch die Fähigkeit, durch Transformation oder Transaminierung mehrere Aminosäuren zu bilden. Sie können sieben der Proteinaminosäuren nicht synthetisieren.

Die Aminosäuren, die von Tieren nicht durch Transformation oder Transaminierung synthetisiert werden können, werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet. Diese Aminosäuren müssen in ihrer Nahrung vorhanden sein, nämlich Leucin, Isoleucin, Valin, Tryptophan, Phenylalanin, Lysin und Methionin.

Menschliche Erwachsene benötigen eine zusätzliche essentielle Aminosäure namens Threonin, während Kinder zwei weitere benötigen (Arginin und Histidin). Letztere werden als semi-essentielle Aminosäuren bezeichnet.

Aminosäuren kondensieren zu Peptiden. Im Allgemeinen findet eine Kondensationsreaktion zwischen einer Primer-Aminosäure oder einem Primer-Peptid und einer anderen Aminosäure statt. Wassermoleküle werden eliminiert. Die so gebildete Bindung – NHCO – ist eigentlich eine Amidbindung, die im Volksmund als Peptidbindung oder Bindung bekannt ist.

Eine Kette, die zwei Aminosäuren enthält, die durch eine Peptidbindung verbunden sind, wird als Dipeptid bezeichnet. Es gibt drei Aminosäuren in einem Tripeptid, einige wenige in einem Oligopeptid und zahlreiche in einem Polypeptid.

Der Begriff Peptid wird häufiger anstelle von Oligopeptid verwendet. Wie eine Aminosäure hat ein Peptid an einem Ende eine Carboxylgruppe und am anderen Ende eine Aminogruppe. Gelegentlich ist das Peptid aufgrund des Vorhandenseins bestimmter Aminosäuren sauer oder basisch.


Essentielle Aminosäuren sind die Bausteine ​​des Proteins. Diese Lebensmittel können pflanzliche oder tierische Proteine ​​sein, aber für Menschen mit einer pflanzlichen oder veganen Ernährung kann es schwieriger sein, sicherzustellen, dass sie genügend essentielle Aminosäuren erhalten.

Wenn wir Protein zu uns nehmen, wird es in unserem Magen-Darm-Trakt in einzelne Aminosäuren zerlegt und dann wieder zu neuen Proteinen zusammengesetzt. Dieser komplexe biologische Prozess wird Proteinbiosynthese genannt.

Zu den pflanzlichen Proteinen, die reich an essentiellen Aminosäuren sind, gehören Kombinationen aus Vollkornprodukten, Sojabohnen, Linsen, Kichererbsen, schwarzen Bohnen, Pintobohnen, Mandeln, Walnüssen und Sonnenblumenkernen. Von diesen gelten nur Sojabohnen als vollständiges Protein. Andere Pflanzenproteine ​​gelten als "unvollständig", weil sie nur einige essentielle Aminosäuren enthalten.

Proteinpulver, insbesondere Whey-Isolat-Pulver, sind eine ausgezeichnete Quelle für vollständiges Protein und enthalten alle essentiellen Aminosäuren. Erbsenprotein enthält alle neun essentiellen Aminosäuren außer Methionin.

Tierische Proteine, die reich an essentiellen Aminosäuren sind, umfassen Rind, Schwein, Pute, Huhn, Eier, Milch, Joghurt, Käse und Meeresfrüchte. Tierische Proteine ​​gelten als "vollständige Proteine", da sie alle essentiellen Aminosäuren enthalten.

Proteinshakes aus Molkepulver sind eine ausgezeichnete vollständige pflanzliche Proteinquelle für Vegetarier.


Der minimale Bedarf an Tryptophan, Arginin und Histidin von elf 10- bis 12-jährigen Jungen wurde mit der Stickstoffbilanzmethode abgeschätzt. Die Urinausscheidung von Kreatin, Kreatinin, Riboflavin und N-MNA wurde ebenfalls gemessen. Alle Kinder behielten während der Arginin- und Histidinentzugsperioden ein konstantes Körpergewicht und eine positive Stickstoffbilanz ohne klinische Begleitsymptome bei. In Bezug auf Tryptophan behielten alle Kinder eine positive Bilanz bei einem Wert von 0,12 g, aber einige von ihnen konnten keine positive Bilanz bei einem Wert von 0,06 g aufrechterhalten. Die Ergebnisse aller unserer Experimente mit 10 Aminosäuren bei Kindern wurden zusammengefasst.

  • Ausscheidungsfunktion
  • Aminosäuren
  • Arginin
  • Kreatinin
  • Kind
  • Histidin
  • Tryptophan
  • Harntrakt
  • Kreatin
  • Riboflavin
  • Stickstoffbilanz

Abschluss

Histidin spielt eine Rolle bei der Regulierung des Wachstums und trägt zur Bildung von Blutzellen bei. Vor allem Kinder sollten für eine ausreichende Versorgung mit diesem Vitalstoff sorgen, da ein Mangel zu Wachstumsproblemen führen kann.

Darüber hinaus sind Nahrungsergänzungsmittel, die diese Aminosäure enthalten, während des Genesungsprozesses nach einer Operation oder Verletzung sehr hilfreich, da sie den Heilungsprozess unterstützt und die Regeneration des Gewebes fördert. Auch bei der Behandlung bestimmter Erkrankungen hat sich diese essentielle Aminosäure bereits bewährt und kann unter anderem die Schwere des Nierenversagens mindern und Herzinfarkte vorbeugen.


Ernährung und essentielle Aminosäuren

Da sie vom Körper nicht selbst hergestellt werden können, müssen essentielle Aminosäuren Bestandteil der Ernährung eines jeden Menschen sein. Es ist nicht entscheidend, dass jede essentielle Aminosäure in jeder Mahlzeit enthalten ist, aber im Laufe eines einzigen Tages ist es eine gute Idee, Lebensmittel zu sich zu nehmen, die Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, und valin.

Der beste Weg, um sicherzustellen, dass Sie eine ausreichende Menge an Lebensmitteln mit Aminosäuren zu sich nehmen, besteht darin, Proteine ​​zu vervollständigen. Dazu gehören tierische Produkte wie Eier, Buchweizen, Sojabohnen und Quinoa. Auch wenn Sie nicht gezielt vollständige Proteine ​​zu sich nehmen, können Sie über den Tag verteilt eine Vielzahl von Proteinen zu sich nehmen, um sicherzustellen, dass Sie genügend essentielle Aminosäuren haben. Die empfohlene Tagesdosis an Protein beträgt 46 Gramm für Frauen und 56 Gramm für Männer.

Essentielle versus bedingt essentielle Aminosäuren

Die essentiellen Aminosäuren für alle Menschen sind Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin. Einige andere Aminosäuren sind bedingt essentielle Aminosäuren, was bedeutet, dass sie in bestimmten Wachstumsstadien oder von einigen Menschen benötigt werden, die sie entweder aufgrund von Genetik oder einer Erkrankung nicht synthetisieren können.

Babys und heranwachsende Kinder benötigen neben den essentiellen Aminosäuren auch Arginin, Cystein und Tyrosin. Personen mit Phenylketonurie (PKU) benötigen Tyrosin und müssen auch ihre Aufnahme von Phenylalanin einschränken. Bestimmte Bevölkerungsgruppen benötigen Arginin, Cystein, Glycin, Glutamin, Histidin, Prolin, Serin und Tyrosin, weil sie diese entweder gar nicht synthetisieren oder nicht in der Lage sind, den Bedarf ihres Stoffwechsels zu decken.


Glukosehomöostase und die Pathogenese von Diabetes mellitus

1 Begründung für das Studium der diätetischen Methionin-Restriktion

Die essentiellen Aminosäuren (EAAs) (z. B. Methionin, Lysin, Leucin, Isoleucin, Tryptophan, Valin, Threonin, Phenylalanin und Histidin) können nicht endogen synthetisiert werden, daher müssen jeweils 10–20 mg/kg KG in der Diät jeden Tag von verbrauchtem Protein. Darüber hinaus müssen Nahrungsproteinquellen das gesamte Spektrum an EAAs enthalten, da Proteine, denen eine oder mehrere EAAs fehlen, schnell eine aversive Nahrungsreaktion hervorrufen, die zu einer signifikanten Verringerung der Nahrungsaufnahme führt. Halbsynthetische Diäten ohne eine einzelne EAA wurden verwendet, um die Wahrnehmungs- und Signalmechanismen zu erforschen, die die Verhaltens- und physiologischen Reaktionen auf den EAA-Entzug vermitteln. 1–6 Eine wichtige Schlussfolgerung aus dieser Arbeit ist, dass Aminosäuren in der Nahrung ähnlich wie Rezeptorliganden in dem Sinne funktionieren, dass spezifische Konzentrationsbereiche Signalsysteme aktivieren, die mit molekularen Reaktionen verbunden sind, die biochemische und physiologische Konsequenzen haben. Ein wichtiger Unterschied besteht darin, dass das Fehlen einer EAA (z. B. EAA-Entzug) das Signal ist, das die vollständige Signalisierungsantwort einleitet, was darauf hindeutet, dass die Begrenzung einer EAA eine gewisse Beschränkungsschwelle erreichen muss, um die Antwort auszulösen. Diese Annahme wurde durch substanzielle empirische Beweise gestützt, aber der etwas überraschende Befund ist, dass sich eine diätetische Einschränkung (DR) von EAAs innerhalb eng definierter Bereiche als sehr vorteilhaft für den Stoffwechselstatus und die allgemeine Gesundheit erwiesen hat. Gegenstand dieses Kapitels sind insbesondere die positiven Reaktionen, die sich aus der Einschränkung der normalen Aufnahme von Methionin mit der Nahrung auf einen definierten Bereich ergeben.


Wusstest du schon?

Viele Pflanzen und Tiere haben auch Histamine. Zum Beispiel sind sie in irgendeinem Insektengift.

Wenn Sie von einem Insekt gestochen oder gebissen werden, werden auch Ihre eigenen Histamine als Teil Ihrer Abwehrkräfte wirksam – in diesem Fall, weil Sie wirklich angegriffen werden.

Quellen

American Academy of Allergy Asthma & Immunology: "Histamin".

American Academy of Allergy Asthma & Immunology: "Allergien."

American Academy of Otolaryngology -- Kopf- und Halschirurgie: "Allergische Rhinitis, Sinusitis und Rhinosinusitis."

Asthma and Allergy Foundation of America: "Pollenallergie".

Asthma and Allergy Foundation of America: "Rhinitis (Nasenallergien)."

Health Direct Australia: "Antihistaminika".

Royal Society of Chemistry: "Chemie in ihrem Element: Verbindungen - Histamin."


Schau das Video: Erklärfilm Verdauung für Kinder (Dezember 2022).