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16.6: Eukaryotische translationale und posttranslationale Genregulation - Biologie

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Fähigkeiten zum Entwickeln

  • Verstehen Sie den Übersetzungsprozess und diskutieren Sie seine Schlüsselfaktoren
  • Beschreiben Sie, wie der Initiationskomplex die Translation steuert
  • Erklären Sie die verschiedenen Wege, auf denen die posttranslationale Kontrolle der Genexpression stattfindet

Nachdem die RNA in das Zytoplasma transportiert wurde, wird sie in Protein übersetzt. Wie bereits erwähnt, hat die Stabilität der RNA einen großen Einfluss auf ihre Translation in ein Protein. Wenn sich die Stabilität ändert, ändert sich auch die Zeit, die für die Übersetzung zur Verfügung steht.

Der Initiierungskomplex und die Übersetzungsrate

Wie die Transkription wird die Translation durch Proteine ​​gesteuert, die binden und den Prozess initiieren. In der Übersetzung wird der Komplex, der sich zusammensetzt, um den Prozess zu starten, als Initiationskomplex bezeichnet. Das erste Protein, das an die RNA bindet, um die Translation zu initiieren, ist der eukaryotische Initiationsfaktor-2 (eIF-2). Das eIF-2-Protein ist aktiv, wenn es an das energiereiche Molekül Guanosintriphosphat (GTP) bindet. GTP liefert die Energie, um die Reaktion zu starten, indem es ein Phosphat aufgibt und zu Guanosindiphosphat (BIP) wird. Das an GTP gebundene eIF-2-Protein bindet an die kleine ribosomale 40S-Untereinheit. Wenn die Methionin-Initiator-tRNA gebunden ist, assoziiert sie mit dem eIF-2/40S-Ribosomenkomplex und bringt die zu translatierende mRNA mit. An diesem Punkt, wenn der Initiatorkomplex aufgebaut ist, wird das GTP in GDP umgewandelt und Energie wird freigesetzt. Das Phosphat und das eIF-2-Protein werden aus dem Komplex freigesetzt und die große ribosomale 60S-Untereinheit bindet, um die RNA zu translatieren. Die Bindung von eIF-2 an die RNA wird durch Phosphorylierung kontrolliert. Wenn eIF-2 phosphoryliert ist, unterliegt es einer Konformationsänderung und kann nicht an GTP binden. Daher kann sich der Initiationskomplex nicht richtig bilden und die Translation wird behindert (Abbildung (PageIndex{1})). Wenn eIF-2 unphosphoryliert bleibt, bindet es die RNA und translatiert das Protein aktiv.

Kunstverbindung

Bei Patienten mit neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson und Huntington wurde ein Anstieg der Phosphorylierungsspiegel von eIF-2 beobachtet. Welche Auswirkungen könnte das Ihrer Meinung nach auf die Proteinsynthese haben?

Chemische Modifikationen, Proteinaktivität und Langlebigkeit

Proteine ​​können durch Hinzufügen von Gruppen einschließlich Methyl-, Phosphat-, Acetyl- und Ubiquitingruppen chemisch modifiziert werden. Das Hinzufügen oder Entfernen dieser Gruppen von Proteinen reguliert deren Aktivität oder die Verweildauer in der Zelle. Manchmal können diese Modifikationen regulieren, wo sich ein Protein in der Zelle befindet – zum Beispiel im Zellkern, im Zytoplasma oder an der Plasmamembran.

Chemische Veränderungen treten als Reaktion auf äußere Reize wie Stress, Nährstoffmangel, Hitze oder ultraviolettes Licht auf. Diese Veränderungen können die epigenetische Zugänglichkeit, Transkription, mRNA-Stabilität oder Translation verändern – all dies führt zu Veränderungen in der Expression verschiedener Gene. Dies ist ein effizienter Weg für die Zelle, die Konzentrationen spezifischer Proteine ​​als Reaktion auf die Umgebung schnell zu ändern. Da Proteine ​​an jeder Stufe der Genregulation beteiligt sind, kann die Phosphorylierung eines Proteins (je nach dem modifizierten Protein) die Zugänglichkeit zum Chromosom verändern, die Translation verändern (durch Veränderung der Bindung oder Funktion des Transkriptionsfaktors), kann das Zellkern-Shuttle verändern ( durch Beeinflussung von Modifikationen des Kernporenkomplexes), kann die RNA-Stabilität verändern (indem es an die RNA bindet oder nicht bindet, um deren Stabilität zu regulieren), kann die Translation modifizieren (erhöhen oder verringern) oder können posttranslationale Modifikationen ändern (Phosphate hinzufügen oder entfernen). oder andere chemische Modifikationen).

Das Hinzufügen einer Ubiquitingruppe zu einem Protein markiert dieses Protein für den Abbau. Ubiquitin verhält sich wie ein Flag, das anzeigt, dass die Proteinlebensdauer abgeschlossen ist. Diese Proteine ​​werden zum Proteasom transportiert, einer Organelle, die zur Entfernung von Proteinen dient, um dort abgebaut zu werden (Abbildung (PageIndex{2})). Eine Möglichkeit, die Genexpression zu kontrollieren, besteht daher darin, die Langlebigkeit des Proteins zu ändern.

Zusammenfassung

Eine Änderung des Status der RNA oder des Proteins selbst kann die Proteinmenge, die Funktion des Proteins oder die Aufenthaltsdauer in der Zelle beeinflussen. Um das Protein zu translatieren, muss sich ein Protein-Initiator-Komplex an der RNA anordnen. Modifikationen (wie Phosphorylierung) von Proteinen in diesem Komplex können eine ordnungsgemäße Translation verhindern. Sobald ein Protein synthetisiert wurde, kann es modifiziert werden (phosphoryliert, acetyliert, methyliert oder ubiquitiniert). Diese posttranslationalen Modifikationen können die Stabilität, den Abbau oder die Funktion des Proteins stark beeinflussen.

Kunstverbindungen

[link] Bei Patienten mit neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson und Huntington wurde ein Anstieg der Phosphorylierung von eIF-2 beobachtet. Welche Auswirkungen könnte dies Ihrer Meinung nach auf die Proteinsynthese haben?

[link] Die Proteinsynthese würde gehemmt.

Rezensionsfragen

Welche der folgenden Faktoren können durch posttranslationale Modifikationen von Proteinen beeinflusst werden?

  1. Proteinfunktion
  2. Transkriptionsregulation
  3. Chromatin-Modifikation
  4. Alles das oben Genannte

EIN

Freie Antwort

Proteinmodifikationen können die Genexpression in vielerlei Hinsicht verändern. Beschreiben Sie, wie die Phosphorylierung von Proteinen die Genexpression verändern kann.

Da Proteine ​​an jeder Stufe der Genregulation beteiligt sind, kann die Phosphorylierung eines Proteins (je nach dem modifizierten Protein) die Zugänglichkeit zum Chromosom verändern, die Translation verändern (durch Veränderung der Bindung oder Funktion des Transkriptionsfaktors), kann das nukleäre Shuttle verändern ( durch Beeinflussung von Modifikationen des Kernporenkomplexes), kann die RNA-Stabilität verändern (indem es an die RNA bindet oder nicht bindet, um deren Stabilität zu regulieren), kann die Translation modifizieren (erhöhen oder verringern) oder können posttranslationale Modifikationen ändern (Phosphate hinzufügen oder entfernen). oder andere chemische Modifikationen).

Alternative Formen eines Proteins können für eine Zelle vorteilhaft oder schädlich sein. Was würde Ihrer Meinung nach passieren, wenn zu viel eines alternativen Proteins an die 3'-UTR einer RNA bindet und diese abbaut?

Wenn die RNA abgebaut würde, würde weniger von dem Protein, das die RNA kodiert, translatiert werden. Dies könnte dramatische Auswirkungen auf die Zelle haben.

Veränderungen epigenetischer Modifikationen verändern die Zugänglichkeit und Transkription von DNA. Beschreiben Sie, wie Umweltreize, wie die Exposition gegenüber ultraviolettem Licht, die Genexpression verändern könnten.

Umweltreize, wie die Exposition gegenüber ultraviolettem Licht, können die Modifikationen an den Histonproteinen oder der DNA verändern. Solche Stimuli können ein aktiv transkribiertes Gen in ein stummgeschaltetes Gen verwandeln, indem Acetylgruppen von Histonproteinen entfernt oder Methylgruppen an DNA hinzugefügt werden.

Glossar

eukaryotischer Initiationsfaktor-2 (eIF-2)
Protein, das zuerst an eine mRNA bindet, um die Translation zu initiieren
Guanindiphosphat (BIP)
Molekül, das übrig bleibt, nachdem die Energie verwendet wurde, um die Translation zu starten
Guanintriphosphat (GTP)
energielieferndes Molekül, das an eIF-2 bindet und für die Translation benötigt wird
Initiationskomplex
Proteinkomplex mit eIF2-2, der die Translation startet
große ribosomale 60S-Untereinheit
zweite, größere ribosomale Untereinheit, die an die RNA bindet, um sie in Protein zu übersetzen
Proteasom
Organelle, die Proteine ​​abbaut
kleine 40S ribosomale Untereinheit
ribosomale Untereinheit, die an die RNA bindet, um sie in Protein zu übersetzen

Freie Antwort

Proteinmodifikationen können die Genexpression in vielerlei Hinsicht verändern. Beschreiben Sie, wie die Phosphorylierung von Proteinen die Genexpression verändern kann.

Da Proteine ​​an jeder Stufe der Genregulation beteiligt sind, kann die Phosphorylierung eines Proteins (je nach dem modifizierten Protein) die Zugänglichkeit zum Chromosom verändern, die Translation verändern (durch Veränderung der Bindung oder Funktion des Transkriptionsfaktors), kann das nukleäre Shuttle verändern ( durch Beeinflussung von Modifikationen des Kernporenkomplexes), kann die RNA-Stabilität verändern (indem es an die RNA bindet oder nicht bindet, um deren Stabilität zu regulieren), kann die Translation modifizieren (erhöhen oder verringern) oder können posttranslationale Modifikationen ändern (Phosphate hinzufügen oder entfernen). oder andere chemische Modifikationen).

Alternative Formen eines Proteins können für eine Zelle vorteilhaft oder schädlich sein. Was würde Ihrer Meinung nach passieren, wenn zu viel eines alternativen Proteins an die 3'-UTR einer RNA bindet und diese abbaut?

Wenn die RNA abgebaut würde, würde weniger von dem Protein, das die RNA kodiert, translatiert werden. Dies könnte dramatische Auswirkungen auf die Zelle haben.

Veränderungen epigenetischer Modifikationen verändern die Zugänglichkeit und Transkription von DNA. Beschreiben Sie, wie Umweltreize, wie die Exposition gegenüber ultraviolettem Licht, die Genexpression verändern könnten.

Umweltreize, wie die Exposition gegenüber ultraviolettem Licht, können die Modifikationen an den Histonproteinen oder der DNA verändern. Solche Stimuli können ein aktiv transkribiertes Gen in ein stummgeschaltetes Gen verwandeln, indem Acetylgruppen von Histonproteinen entfernt oder Methylgruppen an DNA hinzugefügt werden.

Ein Wissenschaftler entdeckt ein Virus, das für ein Protein X kodiert, das eine Untereinheit des eIF4F-Komplexes abbaut. Wenn man weiß, dass dieses Virus seine eigenen mRNAs im Zytoplasma menschlicher Zellen transkribiert, warum sollte Protein X ein wirksamer Virulenzfaktor sein?

Der Abbau des eIF4F-Komplexes verhindert, dass der Prä-Initiationskomplex (eIF-2-GTP, tRNAi-Met und 40S ribosomale Untereinheit) an die 5’-Kappe reifer mRNAs in der Zelle rekrutiert wird. Dies ermöglicht es dem Virus, die Translationsmaschinerie der menschlichen Zelle zu kapern, um stattdessen seine eigenen (unverkappten) mRNA-Transkripte zu übersetzen.


Chemische Modifikationen, Proteinaktivität und Langlebigkeit

Proteine ​​können durch Hinzufügen von Gruppen einschließlich Methyl-, Phosphat-, Acetyl- und Ubiquitingruppen chemisch modifiziert werden. Das Hinzufügen oder Entfernen dieser Gruppen von Proteinen reguliert deren Aktivität oder die Verweildauer in der Zelle. Manchmal können diese Modifikationen regulieren, wo sich ein Protein in der Zelle befindet – zum Beispiel im Zellkern, im Zytoplasma oder an der Plasmamembran.

Chemische Veränderungen treten als Reaktion auf äußere Reize wie Stress, Nährstoffmangel, Hitze oder ultraviolettes Licht auf. Diese Veränderungen können die epigenetische Zugänglichkeit, Transkription, mRNA-Stabilität oder Translation verändern – all dies führt zu Veränderungen in der Expression verschiedener Gene. Dies ist ein effizienter Weg für die Zelle, die Konzentrationen spezifischer Proteine ​​als Reaktion auf die Umgebung schnell zu ändern. Da Proteine ​​an jeder Stufe der Genregulation beteiligt sind, kann die Phosphorylierung eines Proteins (je nach dem modifizierten Protein) die Zugänglichkeit zum Chromosom verändern, die Translation verändern (durch Veränderung der Bindung oder Funktion des Transkriptionsfaktors), kann das Zellkern-Shuttle verändern ( durch Beeinflussung von Modifikationen des Kernporenkomplexes), kann die RNA-Stabilität verändern (indem es an die RNA bindet oder nicht bindet, um deren Stabilität zu regulieren), kann die Translation modifizieren (erhöhen oder verringern) oder können posttranslationale Modifikationen ändern (Phosphate hinzufügen oder entfernen). oder andere chemische Modifikationen).

Das Hinzufügen einer Ubiquitingruppe zu einem Protein markiert dieses Protein für den Abbau. Ubiquitin verhält sich wie ein Flag, das anzeigt, dass die Proteinlebensdauer abgeschlossen ist. Diese Proteine ​​werden zum Proteasom transportiert, einer Organelle, die zur Entfernung von Proteinen dient, um abgebaut zu werden ([Abbildung 2]). Eine Möglichkeit, die Genexpression zu kontrollieren, besteht daher darin, die Langlebigkeit des Proteins zu ändern.

Abbildung 2: Proteine ​​mit Ubiquitin-Tags werden für den Abbau im Proteasom markiert.


Abschnittszusammenfassung

Eine Änderung des Status der RNA oder des Proteins selbst kann die Proteinmenge, die Funktion des Proteins oder die Aufenthaltsdauer in der Zelle beeinflussen. Um das Protein zu translatieren, muss sich ein Protein-Initiator-Komplex an der RNA anordnen. Modifikationen (wie Phosphorylierung) von Proteinen in diesem Komplex können eine ordnungsgemäße Translation verhindern. Sobald ein Protein synthetisiert wurde, kann es modifiziert werden (phosphoryliert, acetyliert, methyliert oder ubiquitiniert). Diese posttranslationalen Modifikationen können die Stabilität, den Abbau oder die Funktion des Proteins stark beeinflussen.


Welche der folgenden Faktoren können durch posttranslationale Modifikationen von Proteinen beeinflusst werden?

  1. Proteinfunktion
  2. Transkriptionsregulation
  3. Chromatin-Modifikation
  4. Alles das oben Genannte

Ein Wissenschaftler mutiert eIF-2, um seine GTP-Hydrolysefähigkeit zu eliminieren. Wie würde diese mutierte Form von eIF-2 die Translation verändern?

  1. Initiationsfaktoren könnten nicht an mRNA binden.
  2. Die große ribosomale Untereinheit wäre nicht in der Lage, mit mRNA-Transkripten zu interagieren.
  3. tRNAi-Met würde mRNA-Transkripte nicht nach dem Startcodon scannen.
  4. eIF-2 wäre nicht in der Lage, mit der kleinen ribosomalen Untereinheit zu interagieren.

PTHGRN: Entwirrung posttranslationaler hierarchischer Genregulationsnetzwerke unter Verwendung von PPI-, ChIP-seq- und Genexpressionsdaten

Wechselwirkungen zwischen Transkriptionsfaktoren (TFs), Cofaktoren und anderen Proteinen oder Enzymen können die transkriptionalen Regulationsfähigkeiten eukaryontischer Organismen beeinflussen. Posttranslationale Modifikationen (PTMs) kooperieren mit TFs und epigenetischen Veränderungen, um eine hierarchische Komplexität in der transkriptionellen Genregulation zu bilden. Obwohl sie eindeutig an biologischen Prozessen beteiligt sind, ist unser Verständnis dieser komplexen Regulationsmechanismen noch begrenzt und unvollständig. Es wurden verschiedene Online-Software vorgeschlagen, um transkriptionelle und epigenetische Regulationsnetzwerke aufzudecken, jedoch fehlt es an effektiver webbasierter Software, die in der Lage ist, zugrunde liegende interaktive Organisationen zwischen posttranslationalen und transkriptionalen Regulationskomponenten zu konstruieren. Hier präsentieren wir einen offenen Webserver, ein posttranslationales hierarchisches Genregulationsnetzwerk (PTHGRN), um die Beziehungen zwischen PTMs, TFs, epigenetischen Modifikationen und Genexpression aufzuklären. PTHGRN verwendet ein grafisches Gaussian-Modell mit partieller kleinster Quadrate-Regressionsmethode und ist in der Lage, Protein-Protein-Interaktionen, ChIP-Seq- und Genexpressionsdaten zu integrieren und wesentliche Regulationsmerkmale hinter Hochdurchsatzdaten zu erfassen. Der Server bietet eine integrative Plattform für Benutzer, um gebrauchsfertige öffentliche Hochdurchsatz-Omics-Ressourcen zu analysieren oder ihre eigenen Daten für systembiologische Studien hochzuladen. Benutzer können verschiedene Parameter in der Methode wählen, Netzwerktopologien von Interesse aufbauen und ihre Assoziationen mit biologischen Funktionen analysieren. Die Anwendung der Software auf Stammzell- und Brustkrebs zeigt, dass sie ein wirksames Werkzeug zum Verständnis von Regulationsmechanismen in biologischen komplexen Systemen ist. Der PTHGRN-Webserver ist auf der Website http://www.byanbioinfo.org/pthgrn öffentlich verfügbar.

© The Author(s) 2014. Herausgegeben von Oxford University Press im Auftrag von Nucleic Acids Research.

Figuren

Ein Workflow integrierter Daten…

Ein Workflow aus integrierter Datenanalyse und GRN-Konstruktion. PPI-, TF-Bindung und…

Ein posttranslationales hierarchisches Gen, das herunterreguliert…

Ein posttranslationales hierarchisches Gen-down-regulatorisches Netzwerk in einer Maus-ES-Zelle. Dreiecksknoten repräsentieren…


BIOL 3011: Genetik (Gotesman): Referat 12: Genregulation bei Eukaryoten

OpenStax, eukaryotische epigenetische Genregulation. OpenStax-CNX. 26. Mai 2016 http://cnx.org/contents/[email protected]

OpenStax, eukaryotische Transkriptionsgenregulierung. OpenStax-CNX. 26. Mai 2016 http://cnx.org/contents/[email protected]

OpenStax, eukaryotische posttranskriptionelle Genregulation. OpenStax-CNX. 17. Juli 2017 http://cnx.org/contents/[email protected]

OpenStax , Eukaryotische translationale und posttranslationale Genregulation. OpenStax-CNX. 11. April 2013 http://cnx.org/contents/[email protected]

/>Sofern nicht anders angegeben, wurde die BIO 3011 Genetics Open Educational Resource (OER) 2018 von Professor Michael Gotesman für das Brooklyn College kuratiert (aktualisiert 2021), und ist lizenziert unter einer Creative Commons Namensnennung-Keine kommerzielle Nutzung-Weitergabe unter gleichen Bedingungen 4.0 International License. [Detaillierte Lizenz und Bestätigungen]

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16.6: Eukaryotische translationale und posttranslationale Genregulation - Biologie

Am Ende dieses Abschnitts können Sie Folgendes tun:

  • Verstehen Sie den Übersetzungsprozess und diskutieren Sie seine Schlüsselfaktoren
  • Beschreiben Sie, wie der Initiationskomplex die Translation steuert
  • Erklären Sie die verschiedenen Wege, auf denen die posttranslationale Kontrolle der Genexpression stattfindet

Nachdem die RNA in das Zytoplasma transportiert wurde, wird sie in Protein übersetzt. Die Kontrolle dieses Prozesses hängt weitgehend vom RNA-Molekül ab. Wie bereits erwähnt, hat die Stabilität der RNA einen großen Einfluss auf ihre Translation in ein Protein. Wenn sich die Stabilität ändert, ändert sich auch die Zeit, die für die Übersetzung zur Verfügung steht.

Der Initiierungskomplex und die Übersetzungsrate

Wie die Transkription wird die Translation durch Proteine ​​gesteuert, die binden und den Prozess initiieren. Bei der Translation wird der Komplex, der sich zusammensetzt, um den Prozess zu starten, als Translationsinitiationskomplex bezeichnet. Bei Eukaryoten wird die Translation durch Bindung der initiierenden met-tRNAi an das 40S-Ribosom initiiert. Diese tRNA wird durch einen Protein-Initiationsfaktor, den eukaryotischen Initiationsfaktor-2 (eIF-2), zum 40S-Ribosom gebracht. Das Protein eIF-2 bindet an das energiereiche Molekül Guanosintriphosphat (GTP). Der tRNA-eIF2-GTP-Komplex bindet dann an das 40S-Ribosom. Auf der mRNA bildet sich ein zweiter Komplex. Mehrere verschiedene Initiationsfaktoren erkennen die 5′-Kappe der mRNA und Proteine, die an den Poly-A-Schwanz derselben mRNA gebunden sind, wodurch die mRNA zu einer Schleife wird. Das Cap-bindende Protein eIF4F bringt den mRNA-Komplex mit dem 40S-Ribosomenkomplex zusammen. Das Ribosom scannt dann entlang der mRNA, bis es ein Startcodon AUG findet. Wenn das Anticodon der Initiator-tRNA und das Startcodon ausgerichtet sind, wird das GTP hydrolysiert, die Initiationsfaktoren werden freigesetzt und die große ribosomale 60S-Untereinheit bindet, um den Translationskomplex zu bilden. Die Bindung von eIF-2 an die RNA wird durch Phosphorylierung kontrolliert. Wenn eIF-2 phosphoryliert ist, unterliegt es einer Konformationsänderung und kann nicht an GTP binden. Daher kann sich der Initiationskomplex nicht richtig bilden und die Translation wird behindert ((Abbildung)). Wenn eIF-2 unphosphoryliert bleibt, kann sich der Initiationskomplex normal bilden und die Translation kann fortschreiten.

Kunstverbindung

Abbildung 1. Die Genexpression kann durch Faktoren kontrolliert werden, die den Translationsinitiationskomplex binden.

Bei Patienten mit neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson und Huntington wurde ein Anstieg der Phosphorylierungsspiegel von eIF-2 beobachtet. Welche Auswirkungen könnte dies Ihrer Meinung nach auf die Proteinsynthese haben?

Die Proteinsynthese würde gehemmt.

Chemische Modifikationen, Proteinaktivität und Langlebigkeit

Proteine ​​können durch Hinzufügen von Gruppen einschließlich Methyl-, Phosphat-, Acetyl- und Ubiquitingruppen chemisch modifiziert werden. Das Hinzufügen oder Entfernen dieser Gruppen von Proteinen reguliert deren Aktivität oder die Verweildauer in der Zelle. Manchmal können diese Modifikationen regulieren, wo sich ein Protein in der Zelle befindet – zum Beispiel im Zellkern, im Zytoplasma oder an der Plasmamembran.

Chemische Veränderungen treten als Reaktion auf äußere Reize wie Stress, Nährstoffmangel, Hitze oder ultraviolettes Licht auf. Diese Veränderungen können die epigenetische Zugänglichkeit, Transkription, mRNA-Stabilität oder Translation verändern – all dies führt zu Veränderungen in der Expression verschiedener Gene. Dies ist ein effizienter Weg für die Zelle, die Konzentrationen spezifischer Proteine ​​als Reaktion auf die Umgebung schnell zu ändern. Da Proteine ​​an jeder Stufe der Genregulation beteiligt sind, kann die Phosphorylierung eines Proteins (je nach dem modifizierten Protein) die Zugänglichkeit zum Chromosom verändern, die Translation verändern (durch Veränderung der Bindung oder Funktion des Transkriptionsfaktors), kann das Zellkern-Shuttle verändern ( durch Beeinflussung von Modifikationen des Kernporenkomplexes), kann die RNA-Stabilität verändern (indem es an die RNA bindet oder nicht bindet, um deren Stabilität zu regulieren), kann die Translation modifizieren (erhöhen oder verringern) oder können posttranslationale Modifikationen ändern (Phosphate hinzufügen oder entfernen). oder andere chemische Modifikationen).

Das Hinzufügen einer Ubiquitingruppe zu einem Protein markiert dieses Protein für den Abbau. Ubiquitin verhält sich wie ein Flag, das anzeigt, dass die Proteinlebensdauer abgeschlossen ist. Diese Proteine ​​werden zum Proteasom transportiert, einer Organelle, die zur Entfernung von Proteinen dient, um dort abgebaut zu werden ((Abbildung)). Eine Möglichkeit, die Genexpression zu kontrollieren, besteht daher darin, die Langlebigkeit des Proteins zu ändern.

Figur 2. Proteine ​​mit Ubiquitin-Tags werden für den Abbau innerhalb des Proteasoms markiert.

Abschnittszusammenfassung

Eine Änderung des Status der RNA oder des Proteins selbst kann die Proteinmenge, die Funktion des Proteins oder die Aufenthaltsdauer in der Zelle beeinflussen. Um das Protein zu translatieren, muss sich ein Protein-Initiator-Komplex an der RNA anordnen. Modifikationen (wie Phosphorylierung) von Proteinen in diesem Komplex können eine ordnungsgemäße Translation verhindern. Sobald ein Protein synthetisiert wurde, kann es modifiziert werden (phosphoryliert, acetyliert, methyliert oder ubiquitiniert). Diese posttranslationalen Modifikationen können die Stabilität, den Abbau oder die Funktion des Proteins stark beeinflussen.

Kunstverbindungen

(Abbildung) Bei Patienten mit neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson und Huntington wurde ein Anstieg der Phosphorylierungsspiegel von eIF-2 beobachtet. Welche Auswirkungen könnte dies Ihrer Meinung nach auf die Proteinsynthese haben?


Proteine ​​können durch Hinzufügen von Gruppen einschließlich Methyl-, Phosphat-, Acetyl- und Ubiquitingruppen chemisch modifiziert werden. Das Hinzufügen oder Entfernen dieser Gruppen von Proteinen reguliert deren Aktivität oder die Verweildauer in der Zelle. Manchmal können diese Modifikationen regulieren, wo sich ein Protein in der Zelle befindet – zum Beispiel im Zellkern, im Zytoplasma oder an der Plasmamembran.

Chemische Veränderungen treten als Reaktion auf äußere Reize wie Stress, Nährstoffmangel, Hitze oder ultraviolettes Licht auf. Diese Veränderungen können die epigenetische Zugänglichkeit, Transkription, mRNA-Stabilität oder Translation verändern – all dies führt zu Veränderungen in der Expression verschiedener Gene. Dies ist ein effizienter Weg für die Zelle, die Konzentrationen spezifischer Proteine ​​als Reaktion auf die Umgebung schnell zu ändern. Da Proteine ​​an jeder Stufe der Genregulation beteiligt sind, kann die Phosphorylierung eines Proteins (je nach dem modifizierten Protein) die Zugänglichkeit zum Chromosom verändern, die Translation verändern (durch Veränderung der Bindung oder Funktion des Transkriptionsfaktors), kann das Zellkern-Shuttle verändern ( durch Beeinflussung von Modifikationen des Kernporenkomplexes), kann die RNA-Stabilität verändern (indem es an die RNA bindet oder nicht bindet, um deren Stabilität zu regulieren), kann die Translation modifizieren (erhöhen oder verringern) oder können posttranslationale Modifikationen ändern (Phosphate hinzufügen oder entfernen). oder andere chemische Modifikationen).

Das Hinzufügen einer Ubiquitingruppe zu einem Protein markiert dieses Protein für den Abbau. Ubiquitin verhält sich wie ein Flag, das anzeigt, dass die Proteinlebensdauer abgeschlossen ist. Diese Proteine ​​werden zum Proteasom transportiert, einer Organelle, die zur Entfernung von Proteinen dient, um dort abgebaut zu werden (Abbildung). Eine Möglichkeit, die Genexpression zu kontrollieren, besteht daher darin, die Langlebigkeit des Proteins zu ändern.

Proteine ​​mit Ubiquitin-Tags werden für den Abbau innerhalb des Proteasoms markiert.


Proteinmodifikationen können die Genexpression in vielerlei Hinsicht verändern. Beschreiben Sie, wie die Phosphorylierung von Proteinen die Genexpression verändern kann.

Da Proteine ​​an jeder Stufe der Genregulation beteiligt sind, kann die Phosphorylierung eines Proteins (je nach dem modifizierten Protein) die Zugänglichkeit zum Chromosom verändern, die Translation verändern (durch Veränderung der Bindung oder Funktion des Transkriptionsfaktors), kann das nukleäre Shuttle verändern ( durch Beeinflussung von Modifikationen des Kernporenkomplexes), kann die RNA-Stabilität verändern (indem es an die RNA bindet oder nicht bindet, um deren Stabilität zu regulieren), kann die Translation modifizieren (erhöhen oder verringern) oder können posttranslationale Modifikationen ändern (Phosphate hinzufügen oder entfernen). oder andere chemische Modifikationen).

Alternative Formen eines Proteins können für eine Zelle vorteilhaft oder schädlich sein. Was würde Ihrer Meinung nach passieren, wenn zu viel eines alternativen Proteins an die 3'-UTR einer RNA bindet und diese abbaut?

Wenn die RNA abgebaut würde, würde weniger von dem Protein, das die RNA kodiert, translatiert werden. Dies könnte dramatische Auswirkungen auf die Zelle haben.

Veränderungen epigenetischer Modifikationen verändern die Zugänglichkeit und Transkription von DNA. Beschreiben Sie, wie Umweltreize, wie die Exposition gegenüber ultraviolettem Licht, die Genexpression verändern könnten.

Umweltreize, wie ultraviolettes Licht, können die Modifikationen an den Histonproteinen oder der DNA verändern. Solche Stimuli können ein aktiv transkribiertes Gen in ein stummgeschaltetes Gen verwandeln, indem Acetylgruppen von Histonproteinen entfernt oder Methylgruppen an DNA hinzugefügt werden.


Schau das Video: Genregulation bei Eukaryoten (Januar 2023).