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Frage zum Flavoiron-Protein

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Ich bin auf einen Artikel über Flavodiiron-Proteine ​​gestoßen, die dafür verantwortlich sind, ${ m O}_2$ auf ${ m H}_2{ m O}$ zu reduzieren und dadurch die anaeroben Prokaryoten und einige Eukaryoten vor oxidativem Stress zu schützen. Ich bin jedoch verwirrt über die Struktur dieses Proteins und seine Beziehung zu Hämproteinen. Ist das ein Hämprotein?

Der Artikel, den ich lese, ist:

Di Matteo et al., Das O2-bindende Flavodiiron-Protein im menschlichen Parasiten Giardia intestinalis. J. Biol. Chem. J. Biol. 15. Februar 2008;283(7):4061-8. Epub 2007 12.12.


Keine Flavodiron-Proteine ​​sind keine Häm-Proteine. Sehen Sie hier für eine einfache Darstellung. Grundsätzlich gibt es ein Flavin, und es gibt zwei Eisenatome, die während der katalytischen Aktivität einen FeII/FeIII-Zyklus durchlaufen. Diese Eisenatome werden nicht im Häm, sondern über Carboxylatliganden gehalten.


Nein, Häme sind keine Proteine. Sie sind Porphyrine (große organische Moleküle), die aus vier miteinander verbundenen Pyrrolgruppen bestehen. In der Mitte die Koordinate des für die Aktivität verantwortlichen Eisenatoms. Die Kombination von Häm und Eisen wird als prothetische Gruppe oder Co-Faktor bezeichnet. Sie werden durch das Protein gebunden.

Das Bild zeigt das Häm B aus der Wikipedia.


Fragen zu Proteinen (mit Antworten)

(a) Alanin, (b) Isoleucin, (c) Arginin, (d) Threo­nin.

8. Die schwefelhaltige Aminosäure

(a) DOPA, (b) Homoserin, (c) Methionin, (d) Va­lin.

9. Die basische Aminosäure ist

(a) Glycin, (b) Histidin, (c) Prolin, (d) Serin.

10. Alle Aminosäuren sind optisch aktiv außer

(a) Glycin, (b) Serin, (c) Threonin, (d) Tryptophan.

11. Die Aminosäure, die viele Hor­mone synthetisiert

(a) Valin, (b) Phenylalanin, (c) Alanin, (d) Histi­din.

12. Aminosäuren sind unlöslich in

(a) Essigsäure, (b) Chloroform, (c) Ethanol, (d) Benhyzen.

13. Der Schmelzpunkt der Aminosäure liegt oben.

(a) 100 °C, (b) 180 °C, (c) 200 °C, (d) 220 °C.

14. Die Bildung von Peptidbindungen aus zwei Aminosäuren beinhaltet die Entfernung von einem Mol

(a) Wasser, (b) Ammoniak, (c) Kohlendioxid, (d) Carbonsäure.

15. Polymere aus mehr als 100 Aminosäuren werden als . bezeichnet

(a) Proteine, (b) Polypeptide, (c) beide oben, (d) Keines der oben genannten.

16. Der Insulinabbau oder die Bildung von Disulfidbrücken wird bewirkt durch

(a) Pyruvat-Dehydrogenase, (b) Xylit-Reduktase, (c) Glutathion-Reduktase, (d) Xanthin-Oxydase.

17. Das Beispiel der Globuline

18. Das Beispiel Skleroproteine

(a) Glutenin, (b) Gliadin, (c) Salmin, (d) Elastin.

19. Das Beispiel des Phosphoproteins

(a) Mucin, (b) Ovovitellin, (c) Ovomucoid, (d) Tendomucoid.

20. Das Beispiel Metalloprotein

(a) Siderophilin, (b) Osseomucoid, (c) Elastin, (d) Alle oben genannten.

21. Das Beispiel Chromoprotein

(a) Salmine, (b) Katalase, (c) Zein, (d) Gliadin.

22. Proteinstrukturen werden durch schwache Bindungen bestätigt, das Beispiel dafür ist

(a) Hydrophob, (b) Disulfid, (c) Peptid, (d) Alle oben genannten.

23. Proteasen produzieren Polypeptide aus Proteinen durch

(a) Oxidieren, (b) Reduzieren, (c) Hydrolysieren, (d) Keines der oben genannten.

24. Proteine ​​reagieren mit Biuret-Reagenz, das auf 2 oder mehr hinweist

(a) Wasserstoffbindungen, (b) Peptidbindungen, (c) Disulfidbindungen, (d) Hydrophobe Bindungen.

25. Insulin wird oxidiert, um das Proteinmolekül in seine konstituierenden Polypeptidketten aufzuspalten, ohne den anderen Teil des Moleküls durch die Verwendung von . zu beeinflussen

(a) Perameisensäure, (b) Oxalsäure, (c) Zitronensäure, (d) Äpfelsäure.

26. Die Disulfidbindung wird unter den üblichen Bedingungen von . nicht gebrochen

(a) Filtration, (b) Reduktion, (c) Oxidation, (d) Denaturierung.

27. Jede Wasserstoffbrücke ist ruhig.

(a) stark, (b) schwach, (c) beide der oben genannten, (d) keine der oben genannten.

28. Eine gewundene Struktur, in der Peptidbindungen regelmäßig gefaltet sind durch

(a) globuläre Proteine, (b) faserige Proteine, (c) beide der oben genannten, (d) keine der oben genannten.

29. In vielen Proteinen erzeugt die Wasserstoffbrückenbindung eine regelmäßige gewundene Anordnung namens

(a) β-Helix, (b) α-Helix, (c) Beide der obigen, (d) Keine der obigen.

30. Viele globuläre Proteine ​​sind in Lösung stabil, obwohl ihnen

(a) Wasserstoffbindungen, (b) Salzbindungen, (c) unpolare Bindungen, (d) Disulfidbindungen.

31. Jede Windung der a-Helix enthält die Anzahl der Aminosäuren

32. Die pro Umdrehung zurückgelegte Strecke α-Helix in nm ist

33. Der von jedem Aminosäurerest der a-Helix in nm abgedeckte Raum ist

34. a-Helix wird durch bestimmte Aminosäuren gestört, wie

(a) Prolin, (b) Arginin, (c) Histidin, (d) Lysin.

35. a-Helix wird stabilisiert durch

(a) Wasserstoffbindungen, (b) Disulfidbindungen, (c) Salzbindungen, (d) Unpolare Bindungen.

36. Glutamindehydrogenase ist a

(a) Monomer, (b) Tetramer, (c) Dimer, (d) Keines der oben genannten.

37. Aldolase-Molekül ist a

(a) Dimer, (b) Trimer, (c) Beide der oben genannten, (d) Keine der oben genannten.

38. Fetales Hämoglobin enthält.

(a) Zwei a- und zwei y-Ketten, (b) Zwei a- und zwei p-Ketten, (c) Beide der oben genannten, (d) Keine der oben genannten.

39. Wenn Hämoglobin Sauerstoff aufnimmt, ändert sich die Struktur durch das Zusammenrücken von

(a) p-Ketten, (b) a-Ketten, (c) y-Ketten, (d) a- und y-Ketten.

40. Die Wasserstoffbrücken zwischen Peptidbindungen werden gestört durch

(a) Guanidin, (b) Harnsäure, (c) Salicylsäure, (d) Oxalsäure.

41. Die Wasserstoffbrücken in der Sekundär- und Tertiärstruktur von Proteinen werden direkt angegriffen von

(a) Salze, (b) Alkalien, (c) Detergenzien, (d) Alle oben genannten.

42. Die Verdaulichkeit bestimmter denaturierter Proteine ​​durch proteolytische Enzyme ist

(a) Vermindert, (b) Erhöht, (c) Normal, (d) Keines der oben genannten.

43. Die Antigen- oder Antikörperfunktionen von Proteinen durch Denaturierung sind häufig.

(a) Nicht geändert, (b) Geändert, (c) Beides oben, (d) Keines der oben genannten.

44. Bei starker Proteindenaturierung gibt es

(a) Reversible Denaturierung, (b) Moderate reversible Denaturierung, (c) Irreversible Denaturierung, (d) Keines der oben genannten.

45. Rinder-Ribonuklease einer einzelnen Polypeptidkette von 124 Aminosäureresten mit kleinem Molekulargewicht enthält die Anzahl der Disulfidbindungen.

46. ​​Wenn Eialbumin erhitzt wird, bis es geronnen ist, gehen die Sekundär- und Tertiärstrukturen der Pro­teine ​​vollständig verloren, was zu einer Mischung aus zufällig angeordneten Proteinen führt.

(a) Dipeptidketten, (b) Tripeptidketten, (c) Polypeptidketten, (d) Alle oben genannten.

47. In Glykoproteinen liegt das Kohlenhydrat in Form von Disaccharideinheiten vor, die Anzahl der Einheiten ist

(a) 50 -100, (b) 200 – 300, (c) 400 – 500, (d) 600 – 700.

48. Die Disaccharideinheiten der Glykoproteine ​​sind an die Peptidkette gebunden, eine pro

(a) 3,4 Aminosäurereste, (b) 4,4 Aminosäurereste, (c) 5,4 Aminosäurereste, (d) 6,4 Aminosäurereste.

49. Das Milcheiweiß im Magen der Säuglinge wird verdaut durch

(a) Pepsin, (b) Trypsin, (c) Chymotrypsin, (d) Rennin.

50. Achylia gastrica wird als Abwesenheit von bezeichnet

(a) Nur Pepsin, (b) Sowohl Pepsin als auch HCl, (c) Nur HCl, (d) Alle oben genannten.

51. Der pH-Wert des Magensaftes wird niedrig in

(a) Hämolytische Anämie, (b) Perniziöse Anämie, (c) Beides oben, (d) Keines der oben genannten.

52. Im Dünndarm hydrolysiert Trypsin Peptidbindungen, die

(a) Arginin, (b) Histidin, (c) Serin, (d) Aspartat.

53. Chymotrypsin im Dünndarm hydrolysiert Peptidbindungen, die

(a) Phenylalanin, (b) Alanin, (c) Methionin, (d) Valin.

54. Carboxypeptidase B hydrolysiert im Dünndarm enthaltende Peptide.

(a) Leucin, (b) Isoleucin, (c) Arginin, (d) Cystein.

55. Der Transport von Aminosäuren wird durch ak­tive Prozesse unterschiedlicher Anzahl reguliert –

56. Der dritte aktive Prozess für die Trans­port von Aminosäuren beinhaltet

(a) basische Aminosäuren, (b) neutrale Aminosäuren, (c) saure Aminosäuren, (d) schwefelhaltige Aminosäuren.

57. Die neutralen Aminosäuren für den Absorptionsbedarf

58. Wird eine Aminosäure im Überschuss zugeführt, ist die Aufnahme einer anderen

(a) leicht beschleunigt, (b) mäßig beschleunigt, (c) stark beschleunigt, (d) verzögert.

59. Unter normalen Bedingungen werden Nahrungsproteine ​​im Allgemeinen bis zum Prozent leicht verdaut.

(a) 67 bis 73, (b) 74 bis 81, (c) 82 bis 89, (d) 90 bis 97.

60. Durch Überhitzung wird der Nährwert von Getreideproteinen

(a) Erhöht, (b) Erniedrigt, (c) Unverändert, (d) Keine der oben genannten.

61. Mehr als die Hälfte des Proteins der Leber und der Darmschleimhaut wird abgebaut und neu synthetisiert

(a) 10 Tage, (b) 12 Tage, (c) 15 Tage, (d) 18 Tage.

62. Die Halbwertszeit von Antikörperprotein beträgt etwa

(a) 4 Wochen, (b) 3 Wochen, (c) 2 Wochen, (d) 1 Woche.

63. Der Proteinanabolismus wird stimuliert durch

(a) ACTH, (b) Testosteron, (c) Glucagon, (d) Adrenalin.

64. Der Proteinstoffwechsel ist mit dem von Kohlenhydraten und Fett integriert durch

(a) Oxalacetat, (b) Citrat, (c) Isocitrat, (d) Malat.

65. Der Auf- und Abbau von Proto­plasma betrifft den Stoffwechsel von

(a) Kohlenhydrate, (b) Fett, (c) Protein, (d) Mineralstoffe.

66. Die aus der Leber entnommenen Aminosäuren werden nicht zur Reparatur oder speziellen Synthese verwendet, sondern zu

(a) Ketosäuren, (b) Schwefeldioxid, (c) Wasser, (d) Ammoniak.

67. Die aus dem Gewebe extrahierten unerwünschten Aminosäuren werden entweder vom Gewebe verbraucht oder in der Leber zu

(a) Ammoniak, (b) Harnstoff, (c) Ammoniumsalze, (d) Harnsäure.

68. Aminosäuren liefern den Stickstoff für die Synthese von

(a) Die Basen der Phospholipide, (b) Harnsäure, (c) Glykolipide, (d) Chondroitinsulfate.

69. Der Stoffwechsel aller Proteine, die über den lebensnotwendigen Bedarf hinaus aufgenommen werden, nennt man

(a) endogener Metabolismus, (b) exogener Stoffwechsel, (c) beide der oben genannten, (d) keine der oben genannten.

70. Schwefelhaltige Aminosäuren produzieren nach dem Katabolismus eine Substanz, die ausgeschieden wird

71. Ätherisches Sulfat wird aus der Aminosäure synthetisiert

(a) neutral, (b) sauer, (c) basisch, (d) schwefelhaltig.

72. Keratin, das Protein des Haares, wird aus der Aminosäure synthetisiert

(a) Glycin, (b) Serin, (c) Prolin, (d) Methionin.

73. In menschlichen und anderen ureotischen Organismen ist das Endprodukt des Aminosäure-Stickstoff-Stoffwechsels

(a) Gallensäuren, (b) Ketonkörper, (c) Harnstoff, (d) Bariumsulfat.

74. Das Endprodukt des Aminosäuren-Stickstoff-Me­tabolismus in urikotelischen Organismen (z. B. Reptilien und Vögel) ist

(a) Bilirubin, (b) Harnstoff, (c) Harnsäure, (d) Biliverdin.

75. Die Transaminase-Aktivität benötigt das Coenzym

76. Transamination ist a

(a) Irreversibler Prozess, (b) Reversibler Prozess, (c) Beides der obigen, (d) Keines der obigen.

77. Die meisten Aminosäuren sind Substrate für Transamina­tion außer

(a) Alamin, (b) Threonin, (c) Serin, (d) Valin.

78. Oxidative Umwandlung vieler Aminosäuren in ihre entsprechenden α-Ketosäuren kommen in Mam&Shymalian vor

(a) Leber und Niere, (b) Fettgewebe, (c) Pan­kreas, (d) Darm.

79. Die α-Ketosäure wird durch H . decarboxyliert2Ö2 Bildung einer Carbonsäure mit einem Kohlenstoffatom weniger in Abwesenheit des Enzyms

(a) Katalase, (b) Decarboxylase, (c) Deaminase, (d) Phosphatase.

80. Die Aktivität von Säugetier-L-Aminosäureoxidase, einem FMN-Flavo-Protein, ist ziemlich

(a) Langsam, (b) Schnell, (c) Beides oben, (d) Keines der oben genannten.

81. Aus Nahrungsproteinen sowie aus Harnstoff, der in Flüssigkeiten vorhanden ist, die in den Magen-Darm-Trakt abgesondert werden, produzieren Darmbakterien

(a) Kohlendioxid, (b) Ammoniak, (c) Ammoniumsulfat, (d) Kreatin.

82. Das Symptom einer Ammoniakvergiftung umfasst

(a) Sehstörungen, (b) Verstopfung, (c) Verwirrtheit, (d) Durchfall.

83. Symptome einer Ammoniakvergiftung treten auf, wenn der Ammoniakspiegel im Gehirn

(a) leicht vermindert, (b) stark vermindert, (c) erhöht, (d) alle oben genannten.

84. Die Ammoniakproduktion durch die Niere wird unterdrückt

(a) Azidose, (b) Alkalose, (c) Beides, (d) Keines der Vorstehenden.

85. Ammoniak wird während der metabolischen Azidose als Ammoniumsalze ausgeschieden, aber der Großteil wird als

(a) Phosphate, (b) Kreatin, (c) Harnsäure, (d) Harnstoff.

86. Die Synthese von Glutamin wird von der Hydrolyse von . begleitet

(a) ATP, (b) ADP, (c) TPP, (d) Kreatinphosphat.

87. Im Gehirn ist der Hauptmechanismus zur Entfernung von Ammoniak die Bildung von

(a) Glutamat, (b) Aspartat, (c) Asparagin, (d) Glutamin.

88. Die Struktur der Carbamoylphosphat-Synthetase wird in Gegenwart von . deutlich verändert

(a) N-Acetylglutamat, (b) N-Acetylaspartat, (c) Neuraminsäure, (d) Oxalat.

89. In Bakterien erfolgt die Synthese von Carbamoylphos­phat aus der Substanz

(a) Ammoniumsalze, (b) Ammoniak, (c) Glutamin, (d) Aspartat.

90. Der kompetitive Inhibitor von Arginin ist

(a) Citrullin, (b) Malat, (c) Lysin, (d) Serin.

91. Die Biosynthese von Harnstoff erfolgt hauptsächlich in der Leber

(a) Cytosol, (b) Mitochondrien, (c) Mikrosomen, (d) Kerne.

92. Ein Mol Harnstoff wird auf Kosten der Mol ATP . synthetisiert

93. Die Harnstoffbiosynthese findet hauptsächlich in der Leber statt, wobei die Anzahl der Aminosäuren beeinflusst wird

94. Die normale tägliche Harnstoffausscheidung über den Urin in Gramm

(a) 10 bis 20, (b) 15 bis 25, (c) 20 bis 30, (d) 25 bis 35.

95. Bei schwerer Azidose ist der Harnstoffausstoß

(a) verringert, (b) leicht erhöht, (c) stark erhöht, (d) mäßig erhöht.

(a) Leberzirrhose, (b) Nephritis, (c) Diabetes mellitus, (d) Koronarthrombose.

97. Klinisches Symptom bei Harnstoffzyklusstörung ist

(a) geistige Behinderung, (b) Schläfrigkeit, (c) Durchfall, (d) Ödeme.

98. Die sparsame Wirkung von Methionin ist

(a) Tyrosin, (b) Cystin, (c) Arginin, (d) Tryptophan.

99. NH + 4 aminiert Glutamat, um Glutamin zu bilden, benötigt ATP und

(a) Dipeptid, (b) Tripeptid, (c) Polypeptid, (d) Keines der obigen.

Fülle die Lücken aus:

1. Als ___________ werden die Aminosäuren bezeichnet, die der Organismus aus den normalerweise in der Nahrung enthaltenen Stoffen nicht nach physiologischen Erfordernissen synthetisieren kann.

Antwort Essentielle Aminosäuren.

2. Zwei Aminosäuren_________ und_________, die für Tiere benötigt werden, sind_________ für den Menschen.

Antwort Arginin Histidin Ernährungsphysiologisch semi-essentiell.

3. Das Weglassen einer essentiellen Aminosäure aus der Nahrung führt zu ___________.

Antwort Negative Stickstoffbilanz.

4. Alanin wird aus Pyruvat durch__________ in Gegenwart des Coenzyms_________ gebildet.

Antwort Transamination B6-PO4.

5. Glutamat wird in Tieren synthetisiert durch________ in Gegenwart des Coenzyms __________ .

Antwort Glutamat-Dehydrogenase-reduziertes NADP.

6. Asparagin wird aus Aspartat von ________ mit Hilfe von Coenzym_________und Mg ++ synthetisiert.

Antwort Asparaginsynthetase ATP.

7. Glycin wird aus ___________ sowie _____________ synthetisiert.

Antwort Serin Cholin.

8. Cystein wird gebildet aus_________ .

Antwort Methionin.

9. Phenylalanin wird durch ________ unter Einbau eines Sauerstoffatoms die para-Position von Phenylalanin in Tyrosin umgewandelt und das andere Atom wird zu Wasser reduziert, die Reduktionskraft von ___________ wird sofort als Tetrahydrobiopterin bereitgestellt.

Antwort Phenylalanin-Hydroxylase-Komplex Reduziertes NADP.

10. Die einzige ketogene Aminosäure

11. Arginin wird durch Arginase unter Entfernung von__________ in________ umgewandelt.

Antwort Ornithin-Harnstoff.

12. Histidin produziert bei Desaminierung______________, das durch ___________ in 4-Imidazolon-5-propionat umgewandelt wird.

Antwort Urocansäure Urocanase.

13. Serinformen_________ von_________ reich an Rattenleber.

Antwort Pyruvat-Serin-Dehydratase.

14. Cystin wird von einem____________ abhängigen ___________ in Cystein umgewandelt.

Antwort NADH-Cystin-Reduktase.

15. Threonin-Aldolase spaltet Threonin zu_________ und_________.

Antwort Acetaldehydglycin.

16. Hydroxyprolin wird in _______________ umgewandelt.

Antwort Pyruvatglyoxalat.

17. P-Hydroxyphenylpyruvat-Hydroxylase wandelt P-Hydroxyphenyl-Pyruvat in__________ mit Cofaktor _________ um.

Antwort Homogentisinsäure Ascorbinsäure.

18. Homogentisatoxidase, ein_________ Metalloprotein der Säugetierleber, bildet Maleylacetoacetat die Reaktion wird durch ein _________ Mittel, das Eisen bindet, gehemmt.

Antwort Eisen chelatisierend.

19. ________, das schwarze Pigment in Haut, Haaren und Netzhaut des Auges, wird aus Pheny&Shylalanin im ___________ in der Haut gebildet.

Antwort Melanin Melanoblasten.

20. DOPA wird durch a_____________ mit________ als Cofaktor in Dopamin umgewandelt.

Antwort Decarboxylase B6-PO4.

21. Die Hydroxylierung von Dopamin bildet in Gegenwart von ___________ und molekularem _________ Norepin&Shyphrin.

Antwort Ascorbinsäure Sauerstoff.

22. Adrenalin wird aus Noradrenalin durch ___________ aus ___________ gebildet.

Antwort Methylierung Methionin.

23. Bei der Umwandlung von Fibrinogen in ___________ werden zwei Peptide freigesetzt. Eines der Peptide enthält__________.

Antwort Fibrin-Tyrosin-o-sulfat.

24. Tryptophan-Oxygenase-Enzym ist ein _____________ Porphyrin-Metalloprotein, das in Säugetieren vorhanden ist.

Antwort Eisen Leber.

25. Der Hauptinduktionswirkstoff __________ der Tryptophanoxygenase wird durch__________ blockiert.

Antwort Nebennierenkortikosteroide Puromycin.

26. Kynurenin wird mit molekularem ___________ in Gegenwart von ___________ hydroxyliert.

Antwort Sauerstoffreduziertes NADP.

27. Bei Vitaminmangel__________ gelangen Kynureninderivate in das extrahepatische Gewebe, wo sie in ___________ umgewandelt werden.

Antwort B6 Xanthurensäure.

28. Bei Mangel an Vitamin B6, ist die Synthese von ________ und__________ in den Geweben durch die Nichtumwandlung von Tryptophan zu Niacin beeinträchtigt.

Antwort NAD+NADP+.

29. ___________ mg Tryptophan ergeben ___________ mg. von Niacin.

30. Die Vitamine ___________ und ___________ werden für die Bildung von Niacin aus Tryptophan im Körper benötigt.

31.5-Hydroxytryptophan auf ________ produziert ___________, einen Vasokonstriktor und wird in Platten und Packungen aufbewahrt.

Antwort Decarboxylierung Serotonin.

32. Serotonin bei Acetylierung und___________ produziert das Hormon__________.

Antwort Methylierung Melatonin.

33. Methionin wird zuerst aktiviert, indem _________ S-Adenosylmethionin bildet, das auch als ___________ bezeichnet wird.

Antwort ATP Aktives Methionin.

34. L-Methylmalonyl-CoA wird durch Methylmalonyl-CoA-Isomerase mit___________ als Coenzym in____________ umgewandelt.

Antwort Succinyl-CoA B12.

35. Leucin auf Katabolismus ergibt ______________ und _________.

Antwort Acetoacetat Acetyl-CoA.

36. Sowohl Valin als auch Isoleucin auf den Katabolismus fördern ___________.

Antwort Succinyl-CoA.

37. lmidazolon-3-propionsäure wird durch ___________ in ___________ umgewandelt.

Antwort FIGLU-Hydrolase.

38. Bei Menschen und Tieren führt ein Mangel an ___________ oder ___________ zu einer übermäßigen Ausscheidung von FIGLU.

Antwort Folsäure Vitamin B12.

39. FIGLU wird in __________ umgewandelt, was zur Übertragung von C . führt1 Kohlenstoffatom zu___________.

Antwort Glutamat Terahydrofolsäure.

40. Histidin wird über Nebenwege in ___________ und ___________ umgewandelt.

Antwort Carnosin Aniserin.

41. Carriosin ist ein Peptid von ___________ und_____________.

Antwort Histidin β-Alanin.

42. Ergothionin ist im menschlichen ___________ in hoher Konzentration vorhanden.

Antwort Erythrozyten.

43. ________ wirkt als Coenzym bei der Bildung von Prostaglandin, PGE2 von ___________.

Antwort Glutathion Arachidonsäure.

44. Der Skelettmuskel enthält etwa_________ Prozent Kreatin und der Herzmuskel etwa_____________ dieser Menge.

45. Kreatinin wird größtenteils im _________ durch die irreversible und nicht-enzymatische Entfernung von Wa­ter aus ___________ gebildet.

Antwort Muskelkreatinphosphat.

46. ​​Die Synthese von Kreatin wird in der Leber durch die Methylierung von _________ vervollständigt, wobei ________ Methionin der Methylspender ist.

Antwort Glykozyamin aktiv.

47. Bei der Methylierung von Kreatin werden ______________ und _________ benötigt.

Antwort ATP-Sauerstoff.

48. Die Aktivierung von Methionin erfolgt, indem ATP__________ und _____________ sowie Methionin-aktivierendes Enzym benötigt werden.

Antwort Mg ++ Glutathion.

49. Bei der Methylierung von Glycocyamin benötigt die im ___________ von Säugetieren vorkommende Guanidoacetatmethylferase ___________ für ihre operative Aktivität.

Antwort Glutathion der Leber.

50. Die Rate der Kreatinbiosynthese hängt von der ___________ Aktivität der Nieren ab.

Antwort Transamidinase.

51. Kreatinin ist das ___________ von Kreatin und wird im Muskel _________ gebildet.

Antwort Anhydrid Nicht enzymatisch.

52. Kreatin wird in ________ Konzentrationen in ________ Konzentrationen resorbiert.

Antwort Nierentubuli unten.

53. Die Anzahl der Milligramm Kreatinin (plus Kreatinin) Stickstoff, die pro kg Körpergewicht ausgeschieden werden. in 24 Stunden heißt ___________.

Antwort Kreatinin-Koeffizient.

54. Der Kreatininkoeffizient ist ein ________ der Menge ___________Muskelgewebe im Körper.

Antwort Index aktiv.

55. Eine positive Stickstoffbilanz liegt vor, wenn_____________________ überschreitet.

Antwort Einlass-Ausgang.

56. Alle Körperproteine ​​durchlaufen ständig____________ und_________.

Antwort Abbausynthese.

57. Aminosäuren haben mindestens zwei ionisierbare Gruppen ___________ und ___________.

58. Der pH-Wert, bei dem die Aminosäure keine Nettoladung hat und sich daher in einem elektrischen Feld nicht bewegt, wird als ___________ bezeichnet.

Antwort Isoelektrischer pH-Wert (pi).

59. Das Ion am isoelektrischen Punkt, das + und – Ladungen intern neutralisiert trägt, wird ___________ genannt.

Antwort Zwitterion.

60. Aufgrund der gegenläufigen Reaktionen je nach Säure- oder Alkalinität der Lösung werden die Aminosäuren ___________ genannt.

Antwort Ampholyte.

61. Albumine sind auch in Pflanzen weit verbreitet, insbesondere in den ___________ und ___________.

Antwort Samen Früchte.

62. Skleroproteine ​​sind ähnlich wie _______________ und _______________.

Antwort Albumine Globuline.

63. Der Abbau von Protein in einem Gewebe wird von ___________ in anderen begleitet.

64. Durch Immunisierung induzierte Antikörperproteine ​​durchlaufen auch kontinuierliche ___________ und ___________.

Antwort Zusammenbruch Synthese.

65. Der metabolische Pool wird durch Substanzen beigetragen, die aus dem Proteinkatabolismus im Gewebe durch Stimulation der übermäßigen Mengen von ___________ Hormonen und __________ Hormonen stammen.

Antwort Schilddrüse 11-sauerstoffreiche Nebennierenrinde.

66. Das Protein enthält Stickstoff__________ Prozent.

67. Die globulären Proteine ​​haben _________ und________ Polypeptidketten.

Antwort Gefaltet aufgerollt.

68. Das Achsenverhältnis des globulären Proteins ist nicht größer als

69. Die meisten Faserproteine ​​erfüllen strukturelle Rollen in ___________ und ___________.

Antwort Bindegewebe der Haut.

70. Seidenfibroin enthält kleine Mengen sperriger ________ diese sperrigen Rückstände unterbrechen die ________ Regionen.

Antwort Aminosäuren β-Faltblatt.

71. Tropokollagen besteht aus__________ Polypeptidketten und jedes Polypeptid bildet eine_____________ Helix.

Antwort 3 Linkshänder.

72. Glutamatdehydrogenase ist _____________ und Aldo&Shylase ist ___________.

Antwort Tetamer-Trimer.

73. Die nach der Hydrolyse von Pro­tein erhaltenen Aminosäuren werden getrennt und durch oder ___________ Chromatographie identifiziert.

Antwort HPLC Ionenaustausch.

74. _________ und __________ Agenten stören Disulfidbrücken.

Antwort Oxidierend reduzierend.

75. Automatisierte Sequenzierungsinstrumente arbeiten am effizientesten mit Polypeptiden von ___________ bis ________ Resten.

76. Wenn pH2 auf die Säule aufgetragen, binden die Aminosäuren über ___________ Austausch mit ____________.

Antwort Kationen Na + .

77. Die Säulen werden mit Natriumcitrat unter den Bedingungen von ___________ und ___________ eluiert.

Antwort pH-Temperatur.

Geben Sie "wahr" an oder „Falsch“ der folgenden:

1. Die freien Aminosäuren nach der Hydrolyse der Peptide werden getrennt und durch Chromatographie oder Elektrophorese identifiziert.

2. Taurin ist eine Aminosäure, aber kein Bestandteil von Protein. Daher ist es bei der Klassifizierung von Aminosäuren nicht vorhanden.

3. Ninhydrin ist ein starkes Oxidationsmittel.

4. Die neutralen Aminosäuren absorbieren ultraviolettes Licht.

5. D-Aminosäuren kommen auch in Proteinen vor.

6. Der Austausch einer einzelnen Aminosäure durch eine andere in einer Sequenz von 100 oder mehr Aminosäuren kann die biologische Aktivität mit schwerwiegenden Folgen aufheben.

7. Alle Hormone sind Proteine.

8. Die Proteine ​​sind an der Blutgerinnung beteiligt.

9. Die Proteine ​​fungieren als Abwehr gegen Infektionen durch Protein-Antikörper.

10. Proteine ​​können als gemischte Polymere von &agr;-Aminosäuren mit hohem Molekulargewicht definiert werden, die durch Peptidbindung miteinander verbunden sind.

11. Die Löslichkeit des denaturierten Proteins ist als isoelektrischer Punkt stark erhöht.

12. Die nativen Proteine ​​sollen nur in Pflanzen vorkommen.

13. Die nativen Proteine ​​besitzen keine Sedimentationsrate.

14. Denaturierung wird verwendet, um die enzymkatalysierte Reaktion eines Extrakts beim Verlust der Enzymaktivität beim Kochen oder Ansäuern zu kennen.

15. Denaturierte Ribonuklease, wenn sie durch Dialyse von Harnstoff und β-Mercaptoethanol befreit wird, gewinnt langsam ihre enzymatische Aktivität zurück.

16. Bei schwerer Mangelernährung ist der Albuminspiegel im Blut unverändert.

17. Albumin spielt keine Rolle beim Fettsäuretransport.

18. Die Ursache der Hypalbuminämie ist eine gestörte Synthese.

Antwort Wahr.

19. Als Folge einer erhöhten glomerulären Permeabilität kann eine pathologische Proteinurie auftreten.

Antwort Wahr.

20. Glykoproteine ​​werden von den sublingualen Drüsen einiger Tiere sezerniert.

Antwort Falsch.

21. Der Glycingehalt vieler Albumine ist hoch.

Antwort Falsch.

22. Einige Glykoproteine ​​haben viele identische Disaccharid-Einheiten, die an die Polypeptidkette gebunden sind.

Antwort Wahr.

23. Visuelles Purpur der Netzhaut, ein Chromoprotein, dessen prothetische Gruppe ein Carotinoid-Schwein­ment ist.

Antwort Wahr.

24. Chromoproteine ​​bestimmter tierischer Fasern, deren prothetische Gruppe Melatonin ist.

Antwort Falsch.

25. Skleroproteine ​​werden leicht von Alkali angegriffen und gelöst.

Antwort Falsch.

26. Skleroproteine ​​können die Stützstrukturen von Tieren nicht bilden.

Antwort Falsch.

27. Nitroprussid-Test ist positiv für die Aminosäure Cystein.

Antwort Wahr.

28. Der Millon's Test ist negativ für die Aminosäure Tyro&Shysin.

Antwort Falsch.

29. Arginin ist eine aromatische Aminosäure.

Antwort Falsch.

30. Tryptophan ist eine basische Aminosäure.

Antwort Falsch.

31. Die Darmschleimhaut enthält auch Tripeptidase, Dipeptidase usw.

Antwort Wahr.

32. Die im Magen gebildeten Polypeptide werden dort durch Trypsin abgebaut.

Antwort Falsch.

33. Wird eine Aminosäure im Überschuss zugeführt, begünstigt dies die Aufnahme einer anderen.

Antwort Falsch.

34. D-Aminosäuren werden durch einfache Diffusion aufgenommen.

Antwort Wahr.

35. Die Aminosäure verbindet sich mit dem Träger und Na + in der Microville.

Antwort Wahr.

36. Manchmal wird das gesamte Protein ins Blut aufgenommen.

Antwort Wahr.

37. Das unlösliche Faserprotein wird auch durch Enzyme des menschlichen Verdauungstraktes hydrolysiert.

Antwort Falsch.

38. Der endogene Stoffwechsel ist an der Bildung von Gewebe und anderen stickstoffhaltigen Substanzen sowie am normalen Abbau von Gewebeproteinen beteiligt.

Antwort Wahr.

39. Aromatische Aminosäuren bilden Glutathion.

Antwort Falsch.

40. In ammonotelischen Organismen ist Harnsäure das Endprodukt des Aminosäure-Stickstoff-Stoffwechsels.

Antwort Falsch.

41. Die δ-Aminogruppe von Ornithin wird transaminiert.

Antwort Wahr.

42. Sowohl L- als auch D-Aminosäureoxidaseaktivitäten treten auch im Gehirn von Säugern auf.

Antwort Falsch.

43. Das reduzierte FMN oder FAD wird direkt durch molekularen Sauerstoff unter Bildung von H . reoxidiert2O ohne die Hilfe von Elektronenträgern.

Antwort Falsch.

44. Wenn Katalase vorhanden ist, wird die α-Ketosäure durch H . decarboxyliert2O bildet eine Carbonsäure mit einem Kohlenstoffatom weniger.

Antwort Falsch.

45. Bestimmte Hormone dämpfen auch die Glutamatdehy­drogenase-Aktivität.

Antwort Falsch.

46. ​​Ammoniak wird in der Niere aus Glutamin produziert, das durch die renale Glutaminase katalysiert wird.

Antwort Wahr.

47. Glutamat-Dehydrogenase verwendet reduziertes NAD oder NADP als Co-Substrat.

Antwort Falsch.

48. Die normale Blutkonzentration von Ammoniak beträgt 10-20 mg/100 ml.

Antwort Falsch.

49. Die Bildung von Glutamin wird durch Glutaminoxidase, ein mitochondriales Enzym, katalysiert.

Antwort Falsch.

50. Als Antitumormittel werden Asparaginase und Glutaminase eingesetzt.

Antwort Wahr.

51. Die Aminosäuren Ornithin und Citrullin kommen in Proteinen vor.

Antwort Falsch.

52. Arginase kommt in geringen Mengen auch im Gehirn, in der Brustdrüse, im Hodengewebe und in der Haut vor.

Antwort Wahr.

53. Ein hoher Arginase-Spiegel in den Erythrozyten verursacht eine Hyperargininämie.

Antwort Falsch.

54. Kreatin kann in der Bauchspeicheldrüse von Säugetieren nicht synthetisiert werden.

Antwort Falsch.

55. Kreatin in der Nahrung oder hohe Blutwerte von Kreatin haben keinen Einfluss auf die Syntheserate von Kreatin in der Leber.

Antwort Wahr.

56. Hypothyreose ist mit einer verminderten Aktivität der Kid­ney-Transamidinase verbunden.

Antwort Falsch.

57. Übermäßige Kreatinurie wurde bei Hyperthyreose während der Schwangerschaft und der Menstruation beobachtet.

Antwort Wahr.

58. Normale Kreatinin-Koeffizienten reichen von 30 bis 36 mg Kreatinin für Männer.

Antwort Falsch.

59. Bei Hunger kann weniger Kreatinurie auftreten.

Antwort Falsch.

60. Glutamat, Aspartat und Ammoniak werden für die Purin- und Pyrimidinsynthese verwendet.


Reaktive Stickstoffspezies

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Verdauung von Proteinen: Grad 9 Verständnis für IGCSE Biology 2.29

Proteine ​​sind große unlösliche Moleküle, die aus vielen hundert Aminosäuren bestehen, die zu einer langen Kette verbunden sind. Um diese Moleküle aus unserer Nahrung aufzunehmen, muss das große Protein in die kleineren Aminosäure-Untereinheiten verdaut (abgebaut) werden. Aminosäuren können im Ileum, einem Teil des Dünndarms, in den Blutkreislauf aufgenommen werden.

Die Familie der Enzyme, die die Verdauung von Proteinen katalysieren können, nennt man Proteasen.

Die Proteinverdauung erfolgt in einem zweistufigen Prozess. In der ersten Stufe werden die großen Proteinmoleküle durch ein Proteaseenzym in kleinere Proteine ​​(oft Polypeptide genannt) zerlegt. Pepsin ist eine solche Protease und wirkt im Magen.

Denken Sie daran, dass die Nahrung im Magen mit Salzsäure vermischt ist. Dies führt zu einer sehr sauren Flüssigkeit im Magen (Chymus). Pepsin wirkt im Magen und daher eher ungewöhnlich für ein Verdauungsenzym, es hat einen optimalen pH-Wert von pH 1,5 – pH2.

Der Zweite Protease Enzym, das Sie kennen sollten, ist Trypsin. Trypsin wird in der Pankreas und so tritt die ein Zwölffingerdarm kurz nachdem der Mageninhalt den Pylorussphinkter passiert hat (siehe Diagramm oben). Der saure Speisebrei, der in den Zwölffingerdarm gelangt, wird schnell durch Hydrogencarbonat-Ionen (ein Alkali) neutralisiert, die in der Galle und im Pankreassaft ausgeschieden werden. Trypsin hat einen optimalen pH-Wert von etwa pH 7,5.

Wie im obigen Diagramm gezeigt, gibt es eine letzte Stufe der Proteinverdauung. Die Wirkung von Pepsin im Magen und Trypsin im Zwölffingerdarm führt zu kleinen Proteinfragmenten, die als Peptide bezeichnet werden. Viele Peptide sind noch zu groß, um im Ileum vom Blut aufgenommen zu werden, und müssen daher weiter in ihre Aminosäuren verdaut werden. Peptidaseenzyme werden im Dünndarm in die Epithelzellmembranen eingebettet und diese letzte Reaktion vervollständigt die Verdauung von Proteinen.

Aminosäuren werden durch aktiven Transport in die Blutkapillaren in den Zotten im Dünndarm aufgenommen.


Multiple-Choice-Fragen zur Proteinsynthese

1. Die Proteinsynthese bezieht sich auf die
a) Prozess der Bildung von Aminosäuren direkt aus einer DNA-Vorlage
b) Prozess der Bildung von mRNA aus DNA-Templat
c) Prozess der Bildung von Aminosäuren aus mRNA
d) Verfahren zur Duplizierung der DNA, die für die Proteinsynthese erforderlich ist

2. Welcher der folgenden Bestandteile ist für die Proteinsynthese nicht erforderlich?
a) Ribosomen
b) Peptidyltransfrase
c) Spleißosom
d) Aminoacyl-tRNA-Synthetase

3. Das an der Aktivierung von Serin beteiligte Enzym ist
a) Peptidyltransfrase
b) Aminoacyl-tRNA-Synthetase
c) Peptidpolymerase
d) Seryl-tRNA-Synthetase

4. Welches ist die Energiequelle für die Aminosäureaktivierung?
a) ATP
b) GTP
c) CTP
d) TTP

5. Welche der folgenden Aussagen ist richtig?
a) Terminationscodon hat keine tRNA
b) Aktivierte Aminosäure bindet an das 5’-Ende des jeweiligen tRNA-Moleküls
c) CTP wird für die Aminosäureaktivierung benötigt
d) es gibt nur eine Aminoacyl-tRNA-Synthetase in einer Zelle

6. Der Präinitiationskomplex in Prokaryoten umfasst
a) Initiationsfaktoren, mRNA, 30 S Untereinheit, 50 S Untereinheit, ATP
b) Initiationsfaktoren, mRNA, 30 S-Untereinheit, GTP
c) Initiationsfaktoren, 30 S Untereinheit, 50 S Untereinheit, ATP
d) Initiationsfaktoren, mRNA, 50 S-Untereinheit, GTP

7. Die Bildung von Peptidbindungen zwischen Aminosäuren der wachsenden Polypeptidkette wird katalysiert durch
a) Peptidyltransfrase
b) Aminoacyl-tRNA-Synthetase
c) Peptidpolymerase
d) Peptidylsynthetase

8. Die Translokation in der Proteinsynthese beginnt mit dem
a) Bewegung der tRNA von der A-Stelle zur P-Stelle
b) Bewegung der Dipeptidyl-tRNA von der A-Stelle zur P-Stelle
c) Bewegung der tRNA von der P-Stelle zur A-Stelle
d) Bewegung der tRNA von der P-Stelle zur E-Stelle

9. Die Peptidyltransfrase, die an der Bildung von Peptidbindungen beteiligt ist, befindet sich im
a) 3’-Region der tRNA
b) kleinere Untereinheit des Ribosoms
c) größere Untereinheit des Ribosoms
d) Nahe Shine-Dalgarno-Sequenz


10. Die Aminosäuren werden zu Polypeptidketten auf
a) mRNA
b) Kern
c) Ribosom
d) DNA-Vorlage

11. Welcher der folgenden Dehnungsfaktoren wird als Translokase bezeichnet?
a) EF2
b) EFG
c) sowohl a als auch b
d) EF-Tu und EF-Ts


Entwicklungsbiologische Multiple-Choice-Fragen mit Antworten (MCQ 01)

Liebe Studenten,
Willkommen zu Entwicklungsbiologie MCQ – 01. Dieses MCQ-Set besteht aus Fortschrittlich (Post Graduate Level) Entwicklungsbiologie / Embryologie Multiple-Choice-Fragen mit Antwortschlüssel. Alle diese Fragen wurden aus den Fragebögen des Vorjahres von CSIR JRF NET Biowissenschaften Untersuchung. Diese Fragen können zur Vorbereitung von Leistungsprüfungen in Biologie / Life Sciences verwendet werden, wie z CSIR JRF NET, ICMR JRF, DBT BET JRF, GATE und andere Universitäts-Ph.D-Eingang Prüfungen. Nachdem Sie Ihre Antworten markiert haben, klicken Sie bitte auf ‘ . EINREICHEN ‘-Taste, um Ihr ‘ zu sehen SPIELSTAND ‘ und ‘ KORREKTE ANTWORTEN ‘.

(1). Das konstitutive Photomorphogenese-(COP1)-Protein, eine E3-Ubiquitin-Ligase, reguliert den Umsatz von Proteinen, die für die photomorphogene Entwicklung erforderlich sind. Im Folgenden sind einige unabhängige Aussagen zur Funktion des COP1-Proteins aufgeführt:

(EIN). Im Licht fügt COP1 zusammen mit SPA1 Ubiquitin-Tags zu einer Untergruppe nuklearer Proteine ​​hinzu.
(B). Die von COP1 und SPA1 ubiquinierten Proteine ​​werden vom 26S-Proteasom abgebaut.
(C). Im Dunkeln wird COP1 langsam aus dem Zellkern in das Zytosol exportiert.
(D). Das Fehlen von COP1 im Zellkern ermöglicht die Akkumulation von Transkriptionsaktivatoren, die für die photomorphogene Entwicklung notwendig sind.

Welche der folgenden Kombinationen ist richtig?

(2). Basierend auf dem ABC-Modell während der Blütenentwicklung führt der Verlust der Klasse-A-Aktivität nur zur Bildung von Staubblättern und Fruchtblättern. Welches der folgenden Gene der Blütenorganidentität kontrolliert die Klasse-A-Aktivität?

(ein). APETALA 1 und APETALA 2
(B). APETALA 3 und PISTILLATA
(C). Nur PISTILLATE
(D). Nur AGAMOUS

(3). In einem bestimmten Experiment würde die Transplantation von Mikromeren vom vegetativen Pol eines 16-zelligen Seeigelembryos auf den tierischen Pol eines 16-zelligen Seeigelembryos des Wirts Folgendes auslösen:

(ein). Die transplantierten Mikromere stülpen sich in das Blastocoel ein, um einen neuen Satz skelettogener Mesenchymzellen zu bilden
(B). Die transplantierten Mikromere dringen in das Blastocoel ein, um einen neuen Satz skelettogener mesenchymaler Zellen zu bilden
(C). Die transplantierten Mikromere vermischen sich mit den Mikromeren des Wirts, um in das Blastocoel einzudringen, um skeletogene Mesenchymzellen zu bilden.|
(D). Die transplantierten Mikromere bilden das sekundäre Archenteron.

(4). Reflexovulation tritt NICHT auf bei:

(5). Während der Vulva-Entwicklung in C. elegans produziert die Ankerzelle das Lin-3-Protein, das mit dem Let-23-Protein interagiert, das auf den sechs Vulva-Vorläuferzellen (VPCs) vorhanden ist, die eine Äquivalenzgruppe bilden. Die Zelle der zentralen Abstammungslinie (P6.p) übernimmt das primäre Schicksal, die benachbarten VPCs (P5.p und P7.p) nehmen das sekundäre Schicksal an und die restlichen VPCs nehmen das tertiäre Schicksal an. Einige Mutanten (Spalte A) und Phänotypen (Spalte B) sind in der unten angegebenen Tabelle aufgeführt.

Ordne die richtige Mutante dem beobachteten Phänotyp zu.

(6). Wie würde sich die Regeneration der Molchschenkel auswirken, wenn vor der Amputation mehr als 90 % der Nervenversorgung durchtrennt werden?

(ein). Die apikale ektodermale Kappe stimuliert das Wachstum des Blastems durch die Sekretion von FGF8, aber es findet keine Regeneration statt.
(B). Die Regeneration der Gliedmaßen findet statt und bildet eine Gliedmaße ohne Nervenversorgung.
(C). Auswachsen wird auftreten, aber die Identität des gebildeten Gliedes wird ohne klare anterior-posterior-Polarität verloren.
(D). Es findet eine Regeneration der Gliedmaßen mit Nervenversorgung statt.

(7). Die Befruchtung bei Seeigeln beinhaltet die Interaktion des Spermas Bindin mit seinem Rezeptor EBR1, einem 350 kDa Glykoprotein auf der Eizellenmembran. Das unten angegebene Diagramm zeigt den Status des Membranpotentials und der EBR1-, Na+- und K+-Spiegel in einer unbefruchteten Eizelle.

Welche der folgenden Grafiken stellt den Zustand innerhalb einer Eizelle 1-3 Sekunden nach der Befruchtung am besten dar?

(8). Im 2-zelligen Stadium der Entwicklung von Caenorabditis elegans wurden die Blastomeren experimentell getrennt und in der Entwicklung fortschreiten gelassen. Eines der Blastomere (P1) entwickelte alle Zelltypen, die es normalerweise produzieren würde, während das andere Blastomer (AB) nur einen Bruchteil der Zelltypen erzeugte, die es normalerweise produzieren würde. Folgende Gehirnerschütterung könnte gezogen werden:

(EIN). Die Bestimmung von P1 und AB war autonom
(B). Die Bestimmung von P1 und AB bedingt
(C). Die Bestimmung von P1 war autonom und AB war bedingt
(D). Sowohl asymmetrische Teilung als auch Zell-Zell-Interaktionen bestimmen das Zellschicksal in der frühen Entwicklung

Welche der obigen Kombinationen ist richtig?

(9). Das proximal-distale Wachstum und die Differenzierung der tetrapoden Extremitätenknospe werden durch eine Reihe von Interaktionen zwischen der apikalen Ektodermalleiste (AER) und dem direkt darunter liegenden Extremitätenknospen-Mesenchym ermöglicht. Einige der bei Küken durchgeführten Interaktionen zeigten die folgenden Ergebnisse:

(EIN). Wenn der AER zu irgendeinem Zeitpunkt der Entwicklung entfernt wurde, wurde die weitere Entwicklung der Skelettelemente der distalen Extremitäten eingestellt
(B). Wenn das Beinmesenchym direkt unter dem Flügel-AER platziert wurde, entwickelten sich distale Hinterbeinstrukturen am Ende des Flügels
(C). Wenn Gliedmaßenmesenchym durch ein Nichtgliedmaßenmesenchym unter dem AER ersetzt wurde, entwickelte sich die Gliedmaße noch.
(D). Wenn ein zusätzlicher AER auf eine vorhandene Gliedmaßenknospe gepfropft wurde, hörte die Entwicklung der Gliedmaße auf.

Welche der obigen Kombinationen ist richtig?

(10). Torpedo ist ein Transmembranrezeptor auf Follikelzellen, der an das Gurken-Protein bindet, das sich in der mutmaßlichen dorsalen Oberfläche der Eizellen befindet und eine Kaskade hemmt, die zur Kernlokalisation des dorsalen Proteins führt. In einem Experiment wurden Drosophila-Keimbahn-Chimären hergestellt, indem Polzellen (Keimbahn-Vorläufer) zwischen Wildtyp-Embryonen und Embryonen einer Mutter, die homozygot für eine Mutation des Torpedo-Gens war, ausgetauscht wurden. Diese Transplantate produzierten:

(ich). Wildtyp-Weibchen, deren Ei von einer mutierten Mutter stammt, und
(ii). Torpedodefiziente Weibchen, deren Ei von einer Wildtyp-Mutter stammte.

Das mögliche Ergebnis dieses Experiments kann sein:

(EIN). Torpedodefiziente Eier, die in Wildtyp-Eierstöcken entwickelt wurden, produzierten normale Embryonen
(B) Wildtyp-Eier, die in Torpedo-defizienten Eierstöcken entwickelt wurden, produzierten ventralisierte Embryonen
(C). Torpedodefiziente Eier, die in Wildtyp-Eierstöcken entwickelt wurden, produzierten ventralisierte Embryonen.
(D). Dorsales Protein dringt in die Kerne der dorsalen Seite von Embryonen ein, die aus Wildtyp-Eiern stammten, die in Torpedo-defizienten Ovarien entwickelt wurden.
(E). Das dorsale Protein bleibt zytoplasmatisch auf der dorsalen Seite der Embryonen, die aus Wildtyp-Eiern stammen, die in Torpedo-defizienten Ovarien entwickelt wurden


BIOLOGISCHE ALLGEMEINE RÜCKRUFFRAGEN

1.Helix-/Spiralform so kompakt
2.Molekül ist unlöslich, also osmotisch inaktiv (beeinflusst das Wasserpotential nicht)
3. Verzweigt, damit Glukose für Enzyme leicht zugänglich ist, um sie für die Atmung abzubauen
4. Großes Molekül, kann also die Zelle nicht verlassen / die Zelloberfläche kreuzen
Membran

2. durch Kondensation zu einer glykosidischen Bindung verbunden

4. "Umdrehen" alternativer Moleküle

5. Wasserstoffbrücken, die lange gerade Ketten verbinden

6. Zellulose macht Zellwände stark

7. kann dem Turgordruck/osmotischen Druck widerstehen

8. Bindung schwer zu brechen

2. Verbunden durch Peptidbindungen

3. Die durch Kondensation gebildet werden

4. Primärstruktur ist die Reihenfolge der Aminosäuren

5. Sekundärstruktur ist die Faltung der Polypeptidkette aufgrund von Wasserstoffbrücken

6. Tertiärstruktur ist 3-D-Faltung aufgrund von Wasserstoffbrückenbindungen und ionischen / Disulfiden
Fesseln

2. Zerlegt in eine einstufige Reaktion, die sicherstellt, dass Energie schnell verfügbar ist

3. Phosphoryliert Substanzen, um sie reaktiver zu machen

NICHT REDUZIERENDER ZUCKER
1. Mache Benedikts Test und bleibt blau/negativ
2. Mit Säure kochen, dann mit Alkali neutralisieren
3. Erhitze mit Benedict's und wird rot/orange (Ausfällung)

2. (verursacht) Änderung der Aminosäuresequenz

3.Mutationen bauen sich mit der Zeit auf

4.Mehr Mutationen / mehr Unterschiede (in Aminosäure / Base / Nukleotidsequenz / primär)
Struktur) zwischen entfernt verwandten Arten
ODER
Wenig(er) Mutationen / Unterschiede (in Aminosäure / Base / Nukleotidsequenz / Primärstruktur) in
eng verwandte Arten

NATRIUM-IONEN
1. Co-Transport von Glukose/Aminosäuren (in die Zellen)
2. (Weil) Natrium durch aktiven Transport/Natrium-Kalium-Pumpe ausgeschieden wird
3. Erzeugt einen Natriumionenkonzentrations-/Diffusionsgradienten
4. Beeinflusst Osmose/Wasserpotential

Die aktive Stelle ist flexibel und kann sich um das Substrat formen

2. Die aktive Stelle ist nur komplementär zu Maltose

3. Beschreibung der induzierten Passform

4. Enzym ist ein Katalysator, der die für die Reaktion erforderliche Aktivierungsenergie senkt

(Wettbewerbshemmung),
2. Inhibitor hat eine ähnliche Form wie das Substrat
3. Es bindet an das aktive Zentrum (des Enzyms)
4. Hemmung kann durch Zugabe von mehr Substrat überwunden werden

Aufrechterhaltung einer niedrigen Natriumkonzentration in der Epithelzelle im Vergleich zu
Lumen

Glukose wandert mit Natrium in die Epithelzelle ein
Über Träger-/Kanalprotein
Glukose wandert ins Blut

2. Endopeptidasen spalten Polypeptide in kleinere Peptidketten

3. Exopeptidasen entfernen terminale Aminosäuren

2. Viele Mitochondrien produzieren ATP für den aktiven Transport
3. Für den aktiven Transport vorhandene Trägerproteine

4. Kanal-/Trägerproteine ​​zur erleichterten Diffusion

5. Co-Transport von Natrium und Glukose durch Trägerprotein für Natrium (Ionen) und Glukose

2.Phospholipid (Doppelschicht) verhindert die Bewegung/Diffusion von polaren/lipid-unlöslichen Substanzen

3. Trägerproteine ​​ermöglichen aktiven Transport

4. Kanal-/Trägerproteine ​​ermöglichen eine erleichterte Diffusion/einen Co-Transport

5. Form/Ladung des Kanals/Trägers bestimmt, welche Stoffe sich bewegen

6. Anzahl der Kanäle/Träger bestimmt, wie viel Bewegung

7. Die Membranoberfläche bestimmt, wie viel Diffusion/Bewegung

2. Langes / großes Molekül, kann also viele Informationen speichern

3. Helix / so kompakt gewickelt

4. Basensequenz ermöglicht die Speicherung von Informationen (Proteinbildung)

5. Doppelsträngig, sodass die Replikation halbkonservativ erfolgen kann, da vorhanden
Stränge können durch komplementäre Basenpaarung als Template fungieren

2. Basenpaarung durch Wasserstoffbrücken zusammengehalten

3. Wasserstoffbrückenbindungen sind so schwach, dass sie leicht gebrochen werden, wodurch sich die Stränge trennen können

4. Basen freigelegt und als Vorlage dienen
5. A mit T, C mit G

2. Bricht Wasserstoffbrücken zwischen Basenpaaren und legt sie frei

3. Nur ein DNA-Strang dient als Vorlage

4. RNA-Nukleotide, die von exponierten Basen angezogen werden

5. (Attraktion) gemäß Basenpaarungsregel (A-U & C-G)

6. RNA-Polymerase verbindet die RNA-Nukleotide miteinander, um Prä-mRNA zu bilden

3. tRNA-Moleküle bringen Aminosäuren zum Ribosom

4. Für eine bestimmte Aminosäure existiert ein spezifisches tRNA-Molekül

5. Anticodon der tRNA komplementär zum Codon auf der mRNA

6. Peptidbindungen bilden sich zwischen benachbarten Aminosäuren

7. tRNA löst sich ab und verlässt sie, um eine weitere Aminosäure zu sammeln

2. Änderung der Aminosäuresequenz

3. Dies ändert die Position der Wasserstoff-/Ionen-/Disulfidbindungen

2. Chromosomen aus zwei identischen Chromatiden, aufgrund der Replikation in der Interphase

3. Chromosomen wandern zum Äquator der Zelle

4. Chromosomen heften sich an einzelne Spindelfasern

5. Spindelfasern ziehen sich zusammen und die Zentromere teilen sich

6. Schwesterchromatiden bewegen sich zu entgegengesetzten Polen

7. Jeder Pol erhält alle genetischen Informationen

2. Chromosomen verbinden sich zu ihren homologen Paaren

3. Crossing-over tritt zwischen Chromosomen auf, durch die Bildung eines Chiasma

4. Chromosomen verbinden sich über ihre Zentromere mit Spindelfasern

6. Homologe Chromosomen bewegen sich zu entgegengesetzten Polen

2. Unabhängiges Sortiment (Segregation homologer Chromosomen) bei Meiose I

3. Eigenständiges Sortiment (Chromatid-Segregation) bei Meiose II

+ Drei beliebige aus:
4. Bewirkt, dass Individuen unterschiedliche Anpassungen haben, wodurch einige besser angepasst werden

7. Diese geben das Gen/Allel weiter

2. Nehmen Sie einen dünnen Schnitt des Pflanzengewebes und legen Sie es auf den Objektträger

3. Färben mit Jod in Kaliumjodid.

2. Filtern, um große Ablagerungen / ganze Zellen zu entfernen

3. Verwenden Sie isotonische Lösungen, um Schäden an Mitochondrien/Organellen zu vermeiden

4. Kühl halten, um Schäden durch Enzyme zu reduzieren / Puffer verwenden, um eine Denaturierung der Enzyme zu verhindern

5. Zentrifugieren Sie bei niedrigerer Geschwindigkeit, um Kerne / Zellfragmente / schwere Organellen zu trennen

2. Kleine / unpolare / fettlösliche Moleküle passieren Phospholipide / Doppelschicht
ODER
Große / polare / wasserlösliche Moleküle gehen durch Proteine

3. Wasser bewegt sich durch Osmose von hohem Wasserpotential zu niedrigem Wasserpotential

4. Aktiver Transport gegen Konzentrationsgradienten

5. Aktiver Transport/erleichterte Diffusion involviert Proteine/Träger

6. Aktiver Transport benötigt Energie / ATP

2. Kann die Lipiddoppelschicht nicht überqueren

3. Durch erleichterte Diffusion transportierte Chloridionen unter Verwendung von
Kanal-/Trägerprotein

4. Sauerstoff nicht geladen/unpolar

2. Viele Mitochondrien produzieren ATP/freisetzen oder liefern Energie für aktive
Transport

3. Trägerproteine ​​für den aktiven Transport

4. Kanal-/Trägerproteine ​​für eine erleichterte Diffusion

5. Co-Transport von Natriumionen und Glukose mit einem Symport/Trägerprotein

2. Aktiv beinhaltet die Produktion von Antikörpern durch Plasmazellen/Gedächtniszellen

3. Passiv beinhaltet Antikörper, die von außen in den Körper eingeführt werden

4. Langfristig aktiv, da Antikörper als Reaktion auf Antigen produziert

5. Kurzfristig passiv, da der gegebene Antikörper abgebaut wird

2. Krankheitserreger verschlungen / aufgenommen

3. In Vakuole eingeschlossen, ein Phagosom bildend

4. Vakuole verschmilzt mit Lysosom

5. Lysosom enthält Enzyme, die in die Vakuolen entleert werden

Plasmazellen produzieren Antikörper

2-Antigen bindet an komplementäre Rezeptoren auf B-Lymphozyten

3 Lymphozyten werden aktiviert

4 (B) Lymphozyten vermehren sich durch Mitose

2. Antigen wird auf Antigen-präsentierenden Zellen (Makrophagen) präsentiert

3. Helfer-T-Zelle mit komplementärem Rezeptorprotein bindet an Antigen

4. Helfer-T-Zellen stimulieren B-Zellen

5. Mit dem komplementären Antikörper auf seiner Oberfläche

6. B-Zelle sekretiert große Mengen Antikörper

3. Bei der zweiten Exposition werden die Speicherzellen aktiv und produzieren Antikörper

4. Schnell Antikörper produzieren/ mehr Antikörper produzieren

2. Die Form der Tertiärstruktur der Bindungsstelle

3. Komplementär zu den Antigenen

Enzym verwendet HIV-RNA, um DNA-Kopien zu erstellen

DNA mit DNA/Chromosom der Wirtszelle verbunden

DNA zur Herstellung von HIV-RNA-Kopien

Und HIV-Kapsidproteine/-enzyme

Montage neuer Viruspartikel

2. Ventrikel hat jetzt höheren Druck als Atrium (aufgrund von Füllung / Kontraktion).
Dadurch schließen sich atrioventrikuläre Klappen

3. Der Ventrikel hat einen höheren Druck als die Aorta, wodurch sich die Semilunarklappe öffnet

4. Dies führt zu einem höheren Druck in der Aorta als im Ventrikel (als Herz
entspannt) und bewirkt, dass sich die Semilunarklappe schließt

2. Dicke Einzelzellenwände - reduziert die Diffusionsstrecke

3. Abgeflachte (Endothel-)Zellen - reduziert die Diffusionsstrecke

4. Fenster – lässt große Moleküle durch

5. Kleiner Durchmesser/schmal – gibt dem Volumen/kurz eine große Oberfläche
Diffusionsstrecke

6. Enges Lumen – reduziert die Flussrate und gibt mehr Zeit für die Diffusion

2. Flüssige und lösliche Moleküle werden ohnmächtig

3. Proteine ​​und große Moleküle bleiben zurück

4. Dadurch sinkt das Wasserpotential

5. Wasser fließt zurück in das venöse Ende der Kapillare
durch Osmose

2. Mundboden wird gesenkt

3. Wasser tritt aufgrund eines verringerten Drucks ein
erhöhte Lautstärke

4. Mund schließt, Operculum/Opercular Valve öffnet

5. Bodenerhöhung führt zu einem erhöhten Druck und einem verringerten Volumen

Kiemenplatten oder Sekundärlamellen

große Anzahl von Kapillaren --> um Sauerstoff zu entfernen / um einen Gradienten aufrechtzuerhalten

dünnes Epithel --> kurzer Diffusionsweg

Druckänderungen --> um mehr Wasser einzubringen / um das Gefälle aufrechtzuerhalten

2. Die Alveolenwände sind dünn, um einen kurzen Diffusionsweg zu ermöglichen

3. Die Kapillarwände sind zwischen den Alveolen dünn und bieten so einen kurzen Diffusionsweg

4. Wände von Kapillaren/Alveolen haben abgeflachte Zellen

5. Gasdurchlässige Zellmembran

6. Viele Blutkapillaren bieten eine große Oberfläche

7. Interkostalmuskeln und Zwerchfellmuskeln, die zur Belüftung der Lunge verwendet werden, um eine Diffusion aufrechtzuerhalten
Gradient

8. Breite Luftröhre und Verzweigung der Bronchien/Bronchiolen für einen effizienten Luftstrom


Abstrakt

Es wurde gezeigt, dass einige Mitglieder einer weit verbreiteten Klasse von bakteriellen und archaealen Flavo-Dieisen-Proteinen, die als FprAs bezeichnet werden, entweder als Oxidasen (Disauerstoffreduktasen) oder Stickoxidreduktasen fungieren, aber die Frage, welche dieser Funktionen in vivo dominiert FprA gegeben und ob alle FprAs als Oxidasen oder Stickoxid-Reduktasen fungieren, muss noch geklärt werden. Um diese Fragen zu beantworten, wurde ein FprA aus dem anaeroben sulfatreduzierenden Bakterium charakterisiert Desulfovibrio vulgaris. Das Gen, das dafür kodiert D. vulgaris FprA liegt stromabwärts eines Operons, das für Superoxidreduktase und Rubredoxin kodiert, konsistent mit einem O2-abfangende Oxidasefunktion für dieses FprA. Die rekombinante D. vulgaris FprA kann tatsächlich als terminale Komponente einer NADH-Oxidase dienen. Dieser Oxidaseumsatz führt jedoch zu einer irreversiblen Inaktivierung des Enzyms. Auf der anderen Seite ist die rekombinante D. vulgaris FprA zeigt in vitro eine robuste anaerobe Stickoxid-Reduktase-Aktivität und schützt auch eine Stickoxid-empfindliche Escherichia coli Belastung gegen die Exposition gegenüber exogenem Stickstoffmonoxid. Es wird daher vorgeschlagen, dass dies D. vulgaris FprA wirkt in vivo als fängernde Stickoxidreduktase und diese Aktivität schützt D. vulgaris gegen anaerobe Exposition gegenüber Stickstoffmonoxid. Die Position eines Gens, das ein zweites FprA-Homolog im D. vulgaris Genom deutet auch auf seine Beteiligung am Stickoxidstoffwechsel hin.

Diese Arbeit wurde von NIH Grant GM40388 (D.M.K.) unterstützt.

An wen ist die Korrespondenz im Fachbereich Chemie zu richten. Telefon: 706-542-2016. Fax: 706-542-9454. E-Mail: [E-Mail protected]


1. Der Begriff Zelle wurde gegeben durch
(a) Robert Hooke
(b) Tatum
(c) Schwann
(d) De Bary

2. Die Zelle ist nicht beantragt
(a) Algen
(b) Bakterien
(c) Virus
(d) Pilze

3. Die Membran um die Vakuole ist bekannt als
(a) Tonoplast
(b) Elaioplast
(c) Zytoplast
(d) Amyloplast

4. Mikrofilamente bestehen aus einem Protein namens
(a) Tubulin
(b) Aktin
(c) Myosin
(d) Chitin

5. Eine Pflanzenzellwand besteht hauptsächlich aus
(a) Protein
(b) Zellulose
(c) Lipid
(d) Stärke

6. Glykolipide in der Plasmamembran befinden sich an
(a) Inneres Segel der Plasmamembran
(b) Das äußere Segel der Plasmamembran
(c) Gleichmäßig in den inneren und äußeren Beipackzetteln verteilt
(d) Es variiert je nach Zelltyp

Antwort: (b) Das äußere Segel der Plasmamembran

7. Lysosomen werden als „Selbstmordbeutel“ bezeichnet, weil
(a) Parasitäre Aktivität
(b) Vorhandensein von Nahrungsvakuolen
(c) Hydrolytische Aktivität
(d) Katalytische Aktivität

Antwort: (c) Hydrolytische Aktivität

8. Die Eigenschaften integraler Membranproteine ​​können untersucht werden durch
(a) Rasterkraftmikroskopie
(b) Kryoschnitte und Elektronenmikroskopie
(c) Freeze-Fracture-Technik und Elektronenmikroskopie
(d. Alles das oben Genannte

Antwort: (c) Freeze-Fracture-Technik und Elektronenmikroskopie

9. Die Fluidität der Plasmamembran steigt mit
(a) Zunahme ungesättigter Fettsäuren in der Membran
(b) Zunahme gesättigter Fettsäuren in der Membran
(c) Erhöhung des Glykolipidgehalts in der Membran
(d) Erhöhung des Phospholipidgehalts in der Membran

Antwort: (a) Zunahme ungesättigter Fettsäuren in der Membran

10. Welches der folgenden definiert GPI-verankerte Proteine?
(a) Integrale Proteine ​​der Plasmamembran
(b) Periphere Proteine ​​der Plasmamembran
(c) Proteine, die an ionengesteuerte Kanäle in der Plasmamembran binden
(d) Proteine, die zufällig an Lipide der Plasmamembran binden

Antwort: (b) Periphere Proteine ​​der Plasmamembran

11. Die Ruhepotentialmembran wird bestimmt durch
(a) Kalium-Ionen-Gradient
(b) Natrium-Ionen-Gradient
(c) Bicarbonat-Ionen-Gradient
(d) Keine

Antwort: (a) Kalium-Ionen-Gradient

12. Der Sauerstoff und das Kohlendioxid passieren die Plasmamembran durch den Prozess von
(a) Aktive Diffusion
(b) Erleichterte Diffusion
(c) Passive Diffusion
(d) Zufallsdiffusion

Antwort: (c) Passive Diffusion

13. Eine Zelle ohne Zellwand heißt
(a) Tonoplast
(b) Protoplast
(c) Symplast
(d) Apoplast

14. Was ist kein Beispiel für Transmembrantransport zwischen verschiedenen subzellulären Kompartimenten?
(a) Transport vom Stroma in den Thylakoidraum
(b) Transport aus dem Zytoplasma in das Lumen des endoplasmatischen Retikulums
(c) Transport vom endoplasmatischen Retikulum in den Golgi-Komplex
(d) Transport aus dem mitochondrialen Intermembranraum in die mitochondriale Matrix

Antwort: (c) Transport vom endoplasmatischen Retikulum in den Golgi-Komplex

15. Was ist in Bezug auf die Peptide im Ramachandran-Plot richtig?
(a) Die Sequenz des Peptids lässt sich ableiten
(b) Es ist nicht möglich, zu schließen, ob ein Peptid eine vollständige Helix- oder eine vollständige Beta-Faltblatt-Konformation annimmt
(c) Peptide, die unstrukturiert sind, haben alle Diederwinkel des Rückgrats in den unzulässigen Regionen
(d) Das Auftreten einer Beta-Turn-Konformation in einem Peptid kann abgeleitet werden.

Antwort: (d) Das Auftreten einer Beta-Turn-Konformation in einem Peptid kann abgeleitet werden.

16. Die Funktion des Zentrosoms ist
(a) Bildung von Spindelfasern
(b) Osmoregulation
(c) Sekret
(d) Proteinsynthese

Antwort: (a) Bildung von Spindelfasern

17. Welche Zellorganelle ist an der Apoptose beteiligt?
(a) Lysosom
(b) ER
(c) Golgi
(d) Mitochondrien

18. Phosphatidylserin-Reste in der Plasmamembran befinden sich an
(a) Inneres Segel der Plasmamembran
(b) Das äußere Segel der Plasmamembran
(c) Gleichmäßig verteilt im inneren und äußeren Beipackzettel
(d) Keine

Antwort: (a) Inneres Segel der Plasmamembran

19. Die Verteilung intrinsischer Proteine ​​in der Plasmamembran ist
(eine zufällige
(b) Symmetrisch
(c) Asymmetrisch
(d) Keine

20. Wählen Sie ein lebensmittelbedingtes Toxin
(a) Botulinumtoxin
(b) Tetanustoxin
(c) Diphtherie-Toxin
(d) Cholera-Toxin


MCQ Biology 07: Biochemistry: Amino Acids – Teil 3 für Life Science JRF/NET Examination, Juni 2015

(1). pH unter pI Aminosäuren werden ___ sein.
A. Anionisch
B. Kationisch
C. Nettoladung Null
D. Kostenlos

(2). Natürlich vorkommende Proteine ​​sind normalerweise Polymere von _____.
A. D-Aminosäuren
B. L-Aminosäuren
C. Eine Mischung aus D- und L-Aminosäuren
D. Entweder D-Aminosäuren oder L-Aminosäuren

(3). In der zwitterionischen Form wirkt eine Aminosäure als_____.
A. Protonenspender
B. Protonenakzeptor
C. Protonendonator und -akzeptor
D. Keine von diesen

(4). Welche der folgenden Aminosäuren besetzt eher das Innere eines globulären Proteins?
A. Methionin
B. Aspartat
C. Lysin
D. Arginin
e. Alle von denen

(5). Proteine ​​absorbieren UV-Licht bei 280 nm und zeigen bei dieser Wellenlänge einen charakteristischen Peak. Welcher Aminosäurerest im Protein ist für diese Aufnahme verantwortlich?

A. Methionin
B. Valin
C. Glutaminsäure
D. Tryptophan

(6). Glycin ist _____.
A. Ein stimulierender Neurotransmitter
B. Ein hemmender Neurotransmitter
C. Nicht als Neurotransmitter agieren
D. Sowohl A als auch B)
e. Kein Neurotransmitter

(7). Selenocystein ist eine seltene Aminosäure, die ____- enthält.
A. Selen
B. Selen und Schwefel
C. Schwefel
D. Selen und Nickel

(8). Welche der folgenden Aminosäuren enthält eine Thioethergruppe in der Seitenkette?
A. Cystein
B. Cystin
C. Glycin
D. Methionin

(9). Eine Aminosäure mit einer Sulfhydrylgruppe in der Seitenkette:
A. Methionin
B. Cystin
C. Cystein
D. Alle von denen

(10). Welche der folgenden ist die größte Aminosäure?
A. Phenylalanin
B. Tyrosin
C. Tryptophan
D. Histidin

(11). Welche der folgenden Aminosäuren ist vollständig unpolar?

A. Phenylalanin
B. Tyrosin
C. Tryptophan
D. Alle von denen
e. Keine von diesen

(12). Welche Aminosäure wird als „die 22. Aminosäure“ bezeichnet?

A. Selenocystein
B. Pyrrolysin
C. N-Formylmethionin
D. Selenomethionin

(13). Cystin ist ___.

A. Sehr polar
B. Sehr unpolar
C. Teilweise polar
D. Teilweise unpolar

(14). Die Seitenkette von Histidin enthält____.

A. Indol-Ring
B. Phenolgruppe
C. Imidazolring
D. Guanidino-Ring

(fünfzehn). Taurin, der Hauptbestandteil der Galle, wird aus ____ gewonnen.

A. Cystein
B. Methionin
C. Tryptophan
D. Lysin

(16). Selenocystein ist ein abgeleitetes von _____.

A. Cystein
B. Serin
C. Methionin
D. Cystin

(17). Beispiel für Selenocystein-haltiges Protein:

A. Glutathionperoxidase
B. Thioredoxinreduktase
C. Glycinreduktase
D. Alle von denen
e. Keine von diesen

(18). Ein vollständig protoniertes Glycin (NH3+ – CH2 – COOH) kann ____ Protonen freisetzen.

(19). ____ ist die einzige Aminosäure, die optisch inaktiv ist.

A. Valin
B. Glycin
C. Selenocystein
D. Prolin

(20). Selenocystein wird durch das ________ Codon kodiert.

Biologie MCQ-6: Biologie/Life Science Multiple-Choice-Fragen (MCQ) / Modellfragen mit Antworten und Erläuterungen in Biochemie: Aminosäuren Teil 2 zur Vorbereitung der CSIR JRF NET Life Science Examination und auch für andere kompetitive Prüfungen in Life Science / Biological Science wie z wie ICMR JRF Entrance, DBT JRF, GATE Life Science, GATE Biotechnology, ICAR, University PG Entrance Exam, JAM, GRE, Medical Entrance Examination etc. Diese Reihe von Praxisfragen für JRF/NET Life Science wird Ihnen dabei helfen, Ihr Selbstvertrauen aufzubauen die eigentliche Prüfung. Eine große Anzahl von Fragen in unserer Praxis MCQ stammt aus den NET Life Science-Fragepapieren des Vorjahres. Bitte nutzen Sie unsere NET Lecture Notes, PPTs, Fragen zum Vorjahr und Testtests für Ihre Vorbereitung. Sie können diese NET-Studienmaterialien kostenlos von unserem SLIDESHARE-Konto herunterladen (unten angegebener Link).

Antworten mit Erklärungen

1). Antwort (B). Kationisch

Bei einem pH-Wert unter pI wird die Aminosäure vollständig mit protoniertem – NH3+ und intaktem COOH mit einer positiven Nettoladung protoniert und somit ist die Aminosäure kationisch.

Bei einem pH-Wert über pI wird die Aminosäure vollständig mit –NH2 und deprotoniertem COO- deprotoniert, mit einer negativen Nettoladung und somit ist die Aminosäure anionisch.

Bei isoelektrischem pH (pI) wird die Aminogruppe protoniert (NH3+) und die Carboxylgruppe wird deprotoniert (COO-) mit Nettoladung Null und die Aminosäure wird zwitterionisch sein.

2). Antwort (B). L-Aminosäuren

Alle Aminosäuren außer Glycin haben ein chirales Zentrum und können daher in zwei verschiedenen optisch aktiven Formen (Enantiomeren) existieren, die als D- und L-Aminosäuren bezeichnet werden. Natürlich vorkommende Proteine ​​bestehen fast ausschließlich aus L-Aminosäuren, da das Peptidyltransferase-Enzym des Ribosoms bei der Proteinsynthese nur L-Aminosäuren erkennen kann. D-Aminosäuren kommen in der Natur vor und liegen gewöhnlich als freie Aminosäuren oder in kurzen Peptidsequenzen vor, die nicht durch einen regulären Translationsmechanismus synthetisiert werden. Beispiel: Die Peptid-Crosslinks der Peptidoglycan-Zellwand von Bakterien sind reich an D-Aminosäuren. Bei Tieren wirken einige D-Aminosäuren als Neurotransmitter wie D-Serin.

Enantiomere: Paar von Stereoisomeren, die nicht überlagerbare Spiegelbilder voneinander sind. Zum Beispiel D und L Glyceraldehyd, D und L Alanin

3). Antwort (C). Protonendonator und -akzeptor

In der zwitterionischen Form kann die vollständig protonierte Aminogruppe (NH3+) als Protonendonor fungieren, während die deprotonierte Carboxylgruppe (COO-) als Protonenakzeptor fungieren kann.

4). Antwort (ein). Methionin

Hydrophile und hydrophobe Wechselwirkungen von Aminosäuren spielen eine entscheidende Rolle bei der Bestimmung der dreidimensionalen Konformationen von Proteinen. In globulären Proteinen besetzen die hydrophoben Reste den inneren Teil, während hydrophile Reste außen bleiben und durch Wechselwirkung mit Wasser eine Hülle bilden.Diese hydrophile und hydrophobe Wechselwirkung von Aminosäuren mit Wasser unterstützt die Faltung des Polypeptids in globuläre Weise in globulären Proteinen.

5). Antwort (D). Tryptophan

Für die Proteinquantifizierung verwendete Lichtwellenlänge: 280 nm

Für die DNA- und RNA-Quantifizierung verwendete Lichtwellenlänge: 260 nm

Tyrosin und Phyenylalanin können in geringerem Maße auch Licht bei 280 nm absorbieren.

A260/280-Verhältnis: In Labors wird ein Verhältnis der Absorption von 260/280 verwendet, um die Reinheit der extrahierten Nukleinsäure (DNA und RNA) aus Gewebeproben zu beurteilen. Für eine reine DNA ist das Verhältnis

1,8 und für reine RNA beträgt das Verhältnis

2.0. Verhältniswerte unter 1,8 zeigen eine Proteinkontamination in der Probe an. Wie Sie wissen, ist das reduzierte Verhältnis auf die höheren Werte des Nenners zurückzuführen, der die Absorption des Proteins in der Probe darstellt.

6). Antwort (B). Ein hemmender Neurotransmitter

7). Antwort (ein). Selen

Selenocystein enthält Selen als Selenol (SeH) genauso wie die Thiolgruppe (Sulfhydril, SH) in Cystein. Sowohl die Selenol- als auch die Thiolgruppe sind von Natur aus stark polar.

8). Antwort (D). Methionin

Methionin (erste Aminosäure in der Proteinsynthese) ist eine weitere schwefelhaltige Aminosäure. Schwefel in Methionin liegt in Form von Methylthioether (C – S – C) vor. Die Thioethergruppe ist stark unpolar.

9). Antwort (C). Gysteine

10). Antwort (C). Tryptophan

11). Antwort (ein). Phenylalanin

Unter den aromatischen Aminosäuren ist Phenylalanin vollständig unpolar. Tyrosin ist aufgrund der Hydroxylgruppe (-OH) in der Seitenkette leicht polar. In ähnlicher Weise zeigt auch Tryptophan aufgrund des Stickstoffs im Indolring eine gewisse Polarität.

12). Antwort (B). Pyrrolysin

Pyrrolysin-Biosynthese: Zwei Moleküle L-Lysin kondensieren zu Pyrrolysin. Ein Lysinmolekül wird zunächst katalytisch umgewandelt (3R)-3-Methyl-D-ornithin, das dann mit einem zweiten Lysinmolekül ligiert wird. Während dieser Reaktion wird eine NH2-Gruppe abgespalten, gefolgt von Cyclisierung und Dehydratisierung, um L-Pyrrolysin zu erzeugen.

13). Antwort (B). Sehr unpolar

Cystin ist eine dimere Aminosäure von zwei Cysteinmolekülen, die nach der Oxidation durch eine Disulfidbrücke verbunden sind. Die Sulfhydrylgruppe (SH) in Cystein ist stark polar, jedoch ist die Disulfidbindung stark unpolar, was Cystein zu einer unpolaren Einheit macht. Die Bildung von Disulfidbrücken stabilisiert die Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen.

14). Antwort (C). Imidazolring

fünfzehn). Antwort (ein). Cystein

Taurin (2-Aminoethansulfonsäure) ist ein Hauptbestandteil der Galle des Menschen. Es ist sehr wichtig für die richtigen kardiovaskulären Funktionen, die Entwicklung und die Funktionen der Skelettmuskulatur, der Netzhaut und des zentralen Nervensystems.

16). Antwort (B). Serin

Selenocystein-Synthese: Selenocystein wird durch einen speziellen Mechanismus in den Zellen nur dann synthetisiert, wenn sie benötigt werden. Da Selenocystein in höheren Konzentrationen für Zellen toxisch ist, halten die Zellen im Gegensatz zu anderen Aminosäuren den Pool dieser Aminosäure im Zytosol nicht aufrecht. Zellen speichern Selen in Form von weniger reaktivem Selenid (H2Se) um die Toxizität zu verringern. Selenocystein wird an einem spezialisierten tRNA-Molekül synthetisiert und diese spezielle tRNA übernimmt auch die Aufgabe, Selenocystein in die wachsende Polypeptidkette einzubauen. Die Struktur der Selenocystein-spezifischen tRNA unterscheidet sich in vielen Aspekten von der der Standard-tRNA.

Bei der Biosynthese von Selenocystein wird die tRNA -Sec mit Hilfe eines Enzyms von einer anderen Aminosäure Serin geladen seriell-tRNA-Ligase. Die Elongationsfaktoren von Prokaryoten und Eukaryoten können nicht erkannt und eingebaut werden Ser-tRNA -Sec in der Polypeptidkette. Dann wirkt das Enzym Selenocystein-Synthase auf den an tRNA-Sec gebundenen Serinrest und wandelt ihn in Selenocystein um. Dann das Sek-tRNA -Sec wird mit Hilfe zusätzlicher Elongationsfaktoren in den Zellen in die wachsende Polypeptidkette eingebaut.

17). Antwort (D). Alle von denen

Selenocysteinhaltige Proteine ​​werden Selenoproteine ​​genannt. Bisher wurden etwa 25 Selenoproteine ​​in menschlichen Zellen entdeckt.

Ein Proton aus – NH3+ und eine andere Form – COOH-Gruppe

19). Antwort (B). Glycin

Die Seitenkette (R-Gruppe) von Glycin ist –H und hat daher kein chirales Zentrum. Siehe Abbildung.

20). Antwort (C). UGA

UGA ist ein Stoppcodon. Cell verwendet das UGA-Codon, um sowohl Selenocystein als auch Pyrrolysin (21.

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