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Untersuchung: Wie funktionieren Enzyme? - Biologie

Untersuchung: Wie funktionieren Enzyme? - Biologie


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Bei normalen Zellaktivitäten wird eine giftige Chemikalie produziert: Wasserstoffperoxid (H2Ö2). Wenn Sie es über eine Wunde gießen, zerstört es Bakterien, die eine Infektion verursachen können.

Wie gehen Zellen mit dem Aufbau von Wasserstoffperoxid um? Sie haben ein Protein, das es in harmlose Bestandteile zerlegt: Wasser und Sauerstoff.

Enzyme sind Proteine, die die Reaktionsgeschwindigkeit beschleunigen, und es gibt ein bestimmtes Enzym, das beim Abbau von Wasserstoffperoxid helfen kann. Der Name des Enzyms ist Katalase. Die Reaktion ist:

2H2Ö2 → 2H2O + O2

In dieser Aktivität werden Sie untersuchen, wie die Enzymaktivität von der Temperatur beeinflusst wird.

Materialien: 3 Reagenzgläser, 3% Wasserstoffperoxid, Pinzette, Warmwasserbad, Eiswasserbad, Leber (in Würfel geschnitten)

Verfahren

1. Geben Sie 2 ml der 3%igen Wasserstoffperoxidlösung mit einer Pipette in ein Reagenzglas.

2. Geben Sie mit einer Pinzette ein Stück Leber in das Reagenzglas. Beobachte die Blasen. Welches Gas wird freigesetzt? ____________________

Während dieser Untersuchung werden Sie die Reaktionsgeschwindigkeit (wie schnell die Lösung sprudelt) auf einer Skala von 0-5 schätzen. (0=keine Reaktion, 1 = langsam, 5 = sehr schnell). Nehmen Sie an, dass die Reaktion in Schritt 2 mit einer Geschwindigkeit von "4" abläuft.

3. Eine Reaktion, die Wärme absorbiert, ist endotherm; eine Reaktion, die Wärme abgibt, ist exotherm. Fühle die Temperatur des Reagenzglases mit deiner Hand. Ist es wärmer oder kälter geworden? Ist die Reaktion endotherm oder exotherm? _________________

4. Gießen Sie die Flüssigkeit in ein anderes Reagenzglas ab. Woraus besteht diese Flüssigkeit? ____________________

5. Fügen Sie der Flüssigkeit, die Sie in das zweite Reagenzglas gegossen haben, mehr Leber hinzu. Wie hoch ist die Reaktionsgeschwindigkeit? _____

Analyse

Denken Sie darüber nach, was in diesem Experiment passiert ist. Was war in der Flüssigkeit, die Sie in das zweite Reagenzglas gegossen haben? Woher weißt du das?

6. Untersuchen Sie das ursprüngliche Reagenzglas (es sollte ein Stück Leber enthalten sein, aber Sie haben die Flüssigkeit abgegossen.) Geben Sie weitere 2 ml Wasserstoffperoxid zu der im ersten Reagenzglas verbliebenen Leber. Wie hoch ist die Reaktionsgeschwindigkeit? _____

7. Gießen Sie die Flüssigkeit in die Spüle und fügen Sie mehr Wasserstoffperoxid hinzu. Wie hoch ist die Reaktionsgeschwindigkeit? _____

Das Enzym Katalase kommt in der Leber vor. Wird das Enzym nach Ihren Beobachtungen in #6 und #7 bei der Reaktion verbraucht oder kann es immer wieder verwendet werden? Untermauern Sie Ihre Aussage mit Beweisen (Beobachtungen).

Welchen Einfluss hat die Temperatur auf die Katalaseaktivität?

1. Geben Sie ein Stück Leber in ein sauberes Reagenzglas und fügen Sie eine kleine Menge Wasser hinzu. Legen Sie es für 2 Minuten in ein warmes Wasserbad.

Nehmen Sie das Reagenzglas aus dem Wasserbad, gießen Sie das Wasser aus und fügen Sie 2 ml Wasserstoffperoxid hinzu. Wie hoch ist die Reaktionsgeschwindigkeit für die warme Leber und das Peroxid? ______

2. Gießen Sie die Flüssigkeit aus dem Reagenzglas ab und legen Sie es dann für 2 Minuten in ein Eiswasserbad.

Nehmen Sie das Reagenzglas aus dem Wasserbad und fügen Sie 2 ml Wasserstoffperoxid hinzu. Wie hoch ist die Reaktionsgeschwindigkeit für die warme Leber und das Peroxid? _____

Analyse

Betrachten Sie Ihre Beobachtungen aus #1 und #2 und schreiben Sie eine Aussage, die zusammenfasst, wie die Temperatur die Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms beeinflusst.

Wenn Sie Wasserstoffperoxid auf eine Wunde auftragen, können Sie beobachten, wie es sprudelt. Heißt das, dass es tatsächlich funktioniert? Ist es eine gute Wahl, um Infektionen vorzubeugen? Warum oder warum nicht?


Enzyme

Die Bedeutung von Enzymen ist das grundlegende Thema dieses Themas auf A-Ebene in Bezug auf ihre Fähigkeit, ein breites Spektrum von intra- und extrazellulären Reaktionen zu katalysieren, die die Funktionen von der zellulären Ebene bis zur Ebene des gesamten Organismus beeinflussen können. Die Kenntnis der Funktion von Enzymen und der Einflussfaktoren auf ihre Wirkung hat nicht nur zu einem besseren Verständnis biologischer Prozesse, sondern auch zum Einsatz von Enzymen in einer Vielzahl industrieller Prozesse geführt. Die Studierenden sollen Beispiele für Enzyme nennen, die intra- und extrazelluläre Reaktionen katalysieren.

Es ist auch eine Voraussetzung, dass die Schüler nicht nur das Modell der Enzymwirkung verstehen, sondern auch verstehen, wie sich dieses im Laufe der Zeit vom Schloss und Schlüssel zum Modell der induzierten Passform verändert hat. Die Studierenden müssen in der Lage sein, die Senkung der Aktivierungsenergie, den Bedarf an Coenzymen bei einigen enzymkontrollierten Reaktionen und die möglichen Mechanismen der Enzymhemmung zu erklären.

Es gibt eine Fülle von Experimenten, die in dieses Thema einbezogen werden können, praktische Untersuchungen zu den Auswirkungen von PH, Temperatur, Enzymkonzentration und Substratkonzentration auf die Enzymaktivitäten sind alle möglich. Die Studierenden müssen in der Lage sein, grafische Daten aus solchen Experimenten sicher zu interpretieren.

Obwohl diese Liste eine Quelle von Informationen und Anregungen für experimentelle Arbeiten darstellt, ist es wichtig zu beachten, dass Empfehlungen sehr schnell datieren können. Befolgen Sie KEINE Vorschläge, die im Widerspruch zu den aktuellen Ratschlägen von CLEAPSS, SSERC oder anderen aktuellen Sicherheitsleitfäden stehen. Die Benutzer der eLibrary sind dafür verantwortlich sicherzustellen, dass jede Aktivität, einschließlich praktischer Arbeit, die sie ausführen, mit den geltenden Vorschriften in Bezug auf Gesundheit und Sicherheit übereinstimmt und dass sie eine angemessene Risikobewertung durchführen. Weitere Informationen finden Sie in unserem Leitfaden zu Gesundheit und Sicherheit.


Wie funktionieren Enzyme?

Enzyme sind biologische Moleküle (typischerweise Proteine), die die Geschwindigkeit praktisch aller chemischen Reaktionen, die in Zellen stattfinden, erheblich beschleunigen.

Sie sind lebenswichtig und erfüllen eine Vielzahl wichtiger Funktionen im Körper, wie beispielsweise die Unterstützung der Verdauung und des Stoffwechsels.

Einige Enzyme helfen dabei, große Moleküle in kleinere Stücke zu zerlegen, die vom Körper leichter aufgenommen werden können. Andere Enzyme helfen, zwei Moleküle zusammenzubinden, um ein neues Molekül zu produzieren. Enzyme sind hochselektive Katalysatoren, dh jedes Enzym beschleunigt nur eine bestimmte Reaktion. [Was ist Chemie?]

Die Moleküle, mit denen ein Enzym arbeitet, werden Substrate genannt. Die Substrate binden an eine Region des Enzyms, die als aktives Zentrum bezeichnet wird.

Es gibt zwei Theorien, die die Enzym-Substrat-Wechselwirkung erklären.

Im Schloss-und-Schlüssel-Modell ist das aktive Zentrum eines Enzyms genau so geformt, dass es bestimmte Substrate enthält. Im Induzierten-Fit-Modell passen das aktive Zentrum und das Substrat stattdessen nicht perfekt zusammen, sondern beide ändern ihre Form, um sich zu verbinden.

Wie dem auch sei, die ablaufenden Reaktionen beschleunigen sich stark – mehr als millionenfach – sobald die Substrate an das aktive Zentrum des Enzyms binden. Die chemischen Reaktionen führen zu einem neuen Produkt oder Molekül, das sich dann vom Enzym trennt, das weitere Reaktionen katalysiert.

Hier ein Beispiel: Wenn das Speichelenzym Amylase an eine Stärke bindet, katalysiert es die Hydrolyse (den Abbau einer Verbindung durch eine Reaktion mit Wasser), was zu Maltose oder Malzzucker führt.


Beispiele im Alltag

Enzyme beeinflussen den Alltag. Enzyme, die in Waschmitteln enthalten sind, helfen beispielsweise beim Abbau von fleckenverursachenden Proteinen, während Lipasen helfen, Fettflecken aufzulösen. Thermotolerante und kryotolerante Enzyme funktionieren bei extremen Temperaturen und sind daher nützlich für industrielle Prozesse, bei denen hohe Temperaturen erforderlich sind, oder für die biologische Sanierung, die unter rauen Bedingungen wie in der Arktis stattfindet.

In der Lebensmittelindustrie wandeln Enzyme Stärke in Zucker um, um Süßstoffe aus anderen Quellen als Zuckerrohr herzustellen. In der Bekleidungsindustrie reduzieren Enzyme Verunreinigungen in Baumwolle und verringern den Bedarf an potenziell schädlichen Chemikalien, die beim Gerben von Leder verwendet werden.

Schließlich sucht die Kunststoffindustrie ständig nach Wegen, Enzyme zu verwenden, um biologisch abbaubare Produkte zu entwickeln.


6.5 Enzyme

In diesem Abschnitt gehen Sie den folgenden Fragen nach:

  • Welche Rolle spielen Enzyme in Stoffwechselwegen?
  • Wie wirken Enzyme als molekulare Katalysatoren?

Anschluss für AP ® Kurse

Viele chemische Reaktionen in Zellen laufen spontan ab, aber zu langsam, um den Bedarf einer Zelle zu decken. Zum Beispiel braucht ein Teelöffel Saccharose (Haushaltszucker), ein Disaccharid, in einem Glas Eistee einige Zeit, um in zwei Monosaccharide, Glucose und Fructose, zu zerfallen. Saccharose wird fast sofort abgebaut. Sucrase ist ein Beispiel für ein Enzym, eine Art biologischer Katalysator. Enzyme sind Makromoleküle – meistens Proteine ​​–, die chemische Reaktionen beschleunigen, indem sie die Aktivierungsenergiebarrieren senken. Enzyme sind sehr spezifisch für die Reaktionen, die sie katalysieren, da sie Polypeptide sind. Enzyme können eine Vielzahl von Formen haben, die auf Wechselwirkungen zwischen Aminosäure-R-Gruppen zurückzuführen sind. Ein Teil des Enzyms, das aktive Zentrum, interagiert mit dem Substrat über das induzierte Anpassungsmodell der Wechselwirkung. Die Substratbindung verändert die Form des Enzyms, um die chemische Reaktion auf verschiedene Weise zu erleichtern, einschließlich des Zusammenbringens von Substraten in einer optimalen Orientierung. Nach Beendigung der Reaktion werden die Produkte freigesetzt und das aktive Zentrum nimmt seine ursprüngliche Form wieder an.

Die Enzymaktivität und damit die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion wird durch Umgebungsbedingungen reguliert, einschließlich der Substratmenge, der Temperatur, des pH-Werts und der Anwesenheit von Coenzymen, Cofaktoren, Aktivatoren und Inhibitoren. Inhibitoren, Coenzyme und Cofaktoren können kompetitiv wirken, indem sie an das aktive Zentrum des Enzyms binden, oder nicht kompetitiv, indem sie an das allosterische Zentrum des Enzyms binden. Eine allosterische Stelle ist ein alternativer Teil des Enzyms, der an Nichtsubstratmoleküle binden kann. Enzyme arbeiten am effizientesten unter optimalen Bedingungen, die spezifisch für das Enzym sind. Trypsin, ein Enzym im menschlichen Dünndarm, arbeitet beispielsweise am effizientesten bei pH 8, während Pepsin im Magen unter sauren Bedingungen am besten funktioniert. Manchmal verändern Umweltfaktoren, insbesondere niedriger pH-Wert und hohe Temperaturen, die Form des aktiven Zentrums, wenn die Form nicht wiederhergestellt werden kann, denaturiert das Enzym. Die häufigste Methode der Enzymregulation in Stoffwechselwegen ist die Rückkopplungshemmung.

Wie können verschiedene Faktoren, wie die Rückkopplungshemmung, die Enzymaktivität regulieren?

Die vorgestellten Informationen und die hervorgehobenen Beispiele im Abschnitt unterstützen Konzepte und Lernziele, die in Big Idea 4 des AP ® Biologie-Curriculum-Frameworks skizziert sind. Die im Curriculum Framework aufgeführten Lernziele bilden eine transparente Grundlage für den AP ® Biologiekurs, eine forschungsbasierte Laborerfahrung, Unterrichtsaktivitäten und AP ® Prüfungsfragen. Ein Lernziel verbindet erforderliche Inhalte mit einer oder mehreren der sieben wissenschaftlichen Praktiken.

Große Idee 4 Biologische Systeme interagieren, und diese Systeme und ihre Interaktionen besitzen komplexe Eigenschaften.
Beständiges Verständnis 4.B Wettbewerb und Kooperation sind wichtige Aspekte biologischer Systeme.
Grundlegendes Wissen 4.B.1 Wechselwirkungen zwischen Molekülen beeinflussen ihre Struktur und Funktion.
Wissenschaftliche Praxis 5.1 Der Schüler kann Daten analysieren, um Muster oder Beziehungen zu identifizieren.
Lernziel 4.17 Der Student ist in der Lage, Daten zu analysieren, um herauszufinden, wie sich molekulare Wechselwirkungen auf Struktur und Funktion auswirken.

Lehrerunterstützung

Die Vorstellung, dass Enzyme chemische Reaktionen ablaufen lassen, aber nicht an der chemischen Reaktion teilnehmen und von ihr nicht verändert werden, kann verwirrend sein. Betonen Sie, dass ein Enzym und ein Substrat nicht kovalent aneinander binden und die Assoziation temporär ist. Abbildung 6.16 ist nützlich, um die Enzymfunktion zu veranschaulichen. Wenn zwei Verbindungen während der Reaktion zu einer verbunden werden sollen, und sie würden sie ohnehin lange genug allein gelassen, bringt das Enzymmolekül sie nahe genug, damit die Reaktion schneller abläuft. Soll ein großes Molekül in kleinere Einheiten aufgespalten werden, belastet das Enzym das Molekül und erleichtert das Aufbrechen der kovalenten Bindungen, die das Molekül halten. In beiden Fällen ändert das Enzymmolekül subtil seine Form, nachdem es an das/die Substrat(e) angelagert wurde. Dadurch entsteht eine Zwischenphase der Reaktion und ein Enzym-Substrat-Komplex. Wenn die Reaktion abgeschlossen ist und das Produkt bzw. die Produkte dissoziieren, kehrt das Enzym in seine ursprüngliche Form zurück.

Die Challenge-Fragen zur Wissenschaftspraxis enthalten zusätzliche Testfragen für diesen Abschnitt, die Ihnen bei der Vorbereitung auf die AP-Prüfung helfen. Diese Fragen beziehen sich auf folgende Standards:
[APLO 2.15][APLO 4.8][APLO 2.16]

Eine Substanz, die eine chemische Reaktion ermöglicht, ist ein Katalysator, und die speziellen Moleküle, die biochemische Reaktionen katalysieren, werden Enzyme genannt. Fast alle Enzyme sind Proteine, die aus Aminosäureketten bestehen und die entscheidende Aufgabe erfüllen, die Aktivierungsenergien chemischer Reaktionen innerhalb der Zelle zu senken. Enzyme tun dies, indem sie an die Reaktantenmoleküle binden und sie so halten, dass die chemischen Bindungsbruch- und Bindungsbildungsprozesse leichter ablaufen. Es ist wichtig, sich daran zu erinnern, dass Enzyme das ∆G einer Reaktion nicht verändern. Mit anderen Worten, sie ändern nicht, ob eine Reaktion exergonisch (spontan) oder endergonisch ist. Dies liegt daran, dass sie die freie Energie der Reaktanten oder Produkte nicht ändern. Sie reduzieren lediglich die Aktivierungsenergie, die zum Erreichen des Übergangszustands erforderlich ist (Abbildung 6.15).

Spezifität des Enzymaktiven Zentrums und des Substrats

Die chemischen Reaktionspartner, an die ein Enzym bindet, sind die Substrate des Enzyms. Abhängig von der jeweiligen chemischen Reaktion können ein oder mehrere Substrate vorhanden sein. Bei einigen Reaktionen wird ein einzelnes Reaktantensubstrat in mehrere Produkte zerlegt. In anderen können zwei Substrate zusammenkommen, um ein größeres Molekül zu bilden. Es können auch zwei Reaktanten in eine Reaktion eintreten, beide werden modifiziert und verlassen die Reaktion als zwei Produkte. Die Stelle innerhalb des Enzyms, an der das Substrat bindet, wird als aktives Zentrum des Enzyms bezeichnet. Der aktive Ort ist sozusagen der Ort, an dem die „Aktion“ stattfindet. Da Enzyme Proteine ​​sind, gibt es eine einzigartige Kombination von Aminosäureresten (auch Seitenketten oder R-Gruppen genannt) innerhalb des aktiven Zentrums. Jeder Rückstand zeichnet sich durch unterschiedliche Eigenschaften aus. Rückstände können groß oder klein, schwach sauer oder basisch, hydrophil oder hydrophob, positiv oder negativ geladen oder neutral sein. Die einzigartige Kombination von Aminosäureresten, ihren Positionen, Sequenzen, Strukturen und Eigenschaften erzeugt eine sehr spezifische chemische Umgebung innerhalb des aktiven Zentrums. Diese spezifische Umgebung ist geeignet, um, wenn auch kurz, an ein spezifisches chemisches Substrat (oder Substrate) zu binden. Aufgrund dieser Puzzle-ähnlichen Übereinstimmung zwischen einem Enzym und seinen Substraten (die sich anpasst, um die beste Anpassung zwischen dem Übergangszustand und dem aktiven Zentrum zu finden), sind Enzyme für ihre Spezifität bekannt. Die „beste Passform“ ergibt sich aus der Form und der Anziehungskraft der funktionellen Aminosäuregruppe auf das Substrat. Für jedes Substrat gibt es ein spezifisch abgestimmtes Enzym und damit für jede chemische Reaktion aber auch Flexibilität.

Da aktive Standorte so perfekt geeignet sind, spezifische Umweltbedingungen bereitzustellen, unterliegen sie auch Einflüssen durch die lokale Umgebung. Es ist wahr, dass eine Erhöhung der Umgebungstemperatur im Allgemeinen die Reaktionsgeschwindigkeiten erhöht, enzymkatalysiert oder auf andere Weise. Eine Erhöhung oder Verringerung der Temperatur außerhalb eines optimalen Bereichs kann jedoch chemische Bindungen innerhalb des aktiven Zentrums so beeinflussen, dass sie weniger gut geeignet sind, Substrate zu binden. Hohe Temperaturen führen schließlich dazu, dass Enzyme wie andere biologische Moleküle denaturieren, ein Prozess, der die natürlichen Eigenschaften einer Substanz verändert. Ebenso kann auch der pH-Wert der lokalen Umgebung die Enzymfunktion beeinflussen. Aminosäurereste des aktiven Zentrums haben ihre eigenen sauren oder basischen Eigenschaften, die für die Katalyse optimal sind. Diese Reste reagieren empfindlich auf pH-Änderungen, die die Bindung von Substratmolekülen beeinträchtigen können. Enzyme sind dafür geeignet, innerhalb eines bestimmten pH-Bereichs am besten zu funktionieren, und wie bei der Temperatur können extreme pH-Werte (sauer oder basisch) der Umgebung zu einer Denaturierung von Enzymen führen.

Induzierte Passform und Enzymfunktion

Viele Jahre lang dachten Wissenschaftler, dass die Enzym-Substrat-Bindung nach einem einfachen „Schloss-und-Schlüssel“-Verfahren abläuft. Dieses Modell bestätigte, dass Enzym und Substrat in einem einzigen Schritt perfekt zusammenpassen. Die aktuelle Forschung unterstützt jedoch eine verfeinerte Ansicht, die als induzierte Anpassung bezeichnet wird (Abbildung 6.16). Das Modell der induzierten Anpassung erweitert das Schloss-und-Schlüssel-Modell, indem es eine dynamischere Interaktion zwischen Enzym und Substrat beschreibt. Wenn Enzym und Substrat zusammenkommen, verursacht ihre Wechselwirkung eine leichte Verschiebung in der Struktur des Enzyms, die eine ideale Bindungsanordnung zwischen dem Enzym und dem Übergangszustand des Substrats bestätigt. Diese ideale Bindung maximiert die Fähigkeit des Enzyms, seine Reaktion zu katalysieren.

Link zum Lernen

Sehen Sie sich auf dieser Website eine Animation der induzierten Passform an.

  1. Die Energieproduktion durch Glykolyse erfolgt langsamer als normale Skelettmuskeln richtig funktionieren.
  2. Die Energieproduktion durch Glykolyse findet nicht statt, die Skelettmuskulatur funktioniert richtig.
  3. Die Energieproduktion durch Glykolyse erfolgt unregelmäßiger, als normale Skelettmuskeln nicht richtig funktionieren.
  4. Die Energieproduktion durch Glykolyse findet nicht statt, die Skelettmuskulatur funktioniert nicht richtig.

Wenn ein Enzym sein Substrat bindet, wird ein Enzym-Substrat-Komplex gebildet. Dieser Komplex senkt die Aktivierungsenergie der Reaktion und fördert deren schnelles Fortschreiten auf eine von vielen Arten. Grundsätzlich fördern Enzyme chemische Reaktionen, an denen mehr als ein Substrat beteiligt ist, indem sie die Substrate in einer optimalen Orientierung zusammenbringen. Die entsprechende Region (Atome und Bindungen) eines Moleküls wird der entsprechenden Region des anderen Moleküls gegenübergestellt, mit der es reagieren muss. Eine andere Möglichkeit, mit der Enzyme die Reaktion ihrer Substrate fördern, besteht darin, eine optimale Umgebung innerhalb des aktiven Zentrums zu schaffen, damit die Reaktion ablaufen kann. Bestimmte chemische Reaktionen können am besten in einer leicht sauren oder unpolaren Umgebung ablaufen. Die chemischen Eigenschaften, die sich aus der besonderen Anordnung der Aminosäurereste innerhalb eines aktiven Zentrums ergeben, schaffen die perfekte Umgebung für die Reaktion der spezifischen Substrate eines Enzyms.

Sie haben gelernt, dass die für viele Reaktionen erforderliche Aktivierungsenergie die Energie einschließt, die für die Manipulation oder leichte Verdrehung chemischer Bindungen erforderlich ist, damit sie leicht brechen und andere sich neu bilden können. Enzymatische Wirkung kann diesen Prozess unterstützen. Der Enzym-Substrat-Komplex kann die Aktivierungsenergie senken, indem er Substratmoleküle so verdreht, dass das Aufbrechen der Bindung erleichtert wird, wodurch das Erreichen des Übergangszustands unterstützt wird. Schließlich können Enzyme auch Aktivierungsenergien senken, indem sie an der chemischen Reaktion selbst teilnehmen. Die Aminosäurereste können bestimmte Ionen oder chemische Gruppen bereitstellen, die als notwendiger Schritt des Reaktionsprozesses tatsächlich kovalente Bindungen mit Substratmolekülen eingehen. In diesen Fällen ist zu beachten, dass das Enzym nach Abschluss der Reaktion immer in seinen ursprünglichen Zustand zurückkehrt. Eine der charakteristischen Eigenschaften von Enzymen ist, dass sie durch die von ihnen katalysierten Reaktionen letztendlich unverändert bleiben. Nachdem ein Enzym eine Reaktion katalysiert hat, setzt es seine Produkte frei.

Wissenschaftliche Praxisanbindung für AP®-Kurse

Denk darüber nach

AP Biologie-Untersuchung 13: Enzymaktivität. Diese Untersuchung ermöglicht es Ihnen, Experimente zu entwerfen und durchzuführen, um die Auswirkungen von Umgebungsvariablen wie Temperatur und pH-Wert auf die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen zu untersuchen.

Lehrerunterstützung

Diese Laboruntersuchung ist eine Anwendung von LO 4.17 und Science Practice 5.1, da Sie experimentelle Daten analysieren, um zu bestimmen, wie verschiedene Umgebungsbedingungen die Enzymstruktur und -funktion und damit die Geschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen beeinflussen.

Eine erweiterte Laboruntersuchung für Enzyme, bei der die Wirkung des pH-Werts auf die Wirkung der Rübenperoxidase bestimmt wird, ist beim College Board erhältlich. ® AP Biology Investigative Labs: ein auf Untersuchungen basierender Ansatz, Untersuchung 13.

Kontrolle des Stoffwechsels durch Enzymregulation

Ideal erscheint ein Szenario, in dem alle im Genom eines Organismus kodierten Enzyme in reichlicher Menge vorhanden sind und unter allen zellulären Bedingungen, in allen Zellen, zu jeder Zeit optimal funktionieren. In Wirklichkeit ist dies bei weitem nicht der Fall. Verschiedene Mechanismen sorgen dafür, dass dies nicht passiert. Zelluläre Bedürfnisse und Bedingungen variieren von Zelle zu Zelle und ändern sich im Laufe der Zeit innerhalb einzelner Zellen. Die benötigten Enzyme und der Energiebedarf von Magenzellen unterscheiden sich von denen von Fettspeicherzellen, Hautzellen, Blutzellen und Nervenzellen. Darüber hinaus arbeitet eine Verdauungszelle viel härter, um Nährstoffe während der Zeit, die einer Mahlzeit folgt, zu verarbeiten und abzubauen, verglichen mit vielen Stunden nach einer Mahlzeit. Da diese zellulären Anforderungen und Bedingungen variieren, ändern sich auch die Mengen und die Funktionalität der verschiedenen Enzyme.

Da die Geschwindigkeiten biochemischer Reaktionen durch die Aktivierungsenergie gesteuert werden und Enzyme die Aktivierungsenergien für chemische Reaktionen absenken und bestimmen, bestimmen die relativen Mengen und die Funktionsweise der verschiedenen Enzyme innerhalb einer Zelle letztendlich, welche Reaktionen mit welchen Geschwindigkeiten ablaufen. Diese Bestimmung wird streng kontrolliert. In bestimmten zellulären Umgebungen wird die Enzymaktivität teilweise durch Umweltfaktoren wie pH und Temperatur gesteuert. Es gibt andere Mechanismen, durch die Zellen die Aktivität von Enzymen kontrollieren und die Geschwindigkeiten bestimmen, mit denen verschiedene biochemische Reaktionen ablaufen.

Regulation von Enzymen durch Moleküle

Enzyme können auf eine Weise reguliert werden, die ihre Aktivität entweder fördert oder verringert. Es gibt viele verschiedene Arten von Molekülen, die die Enzymfunktion hemmen oder fördern, und dafür gibt es verschiedene Mechanismen. In einigen Fällen der Enzymhemmung ist beispielsweise ein Inhibitormolekül einem Substrat so ähnlich, dass es an das aktive Zentrum binden und das Substrat einfach an der Bindung blockieren kann. In diesem Fall wird das Enzym durch kompetitive Hemmung gehemmt, da ein Inhibitormolekül mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum konkurriert (Abbildung 6.17). Auf der anderen Seite bindet bei der nichtkompetitiven Hemmung ein Inhibitormolekül an das Enzym an einer anderen Stelle als der aktiven Stelle, der sogenannten allosterischen Stelle, schafft es aber immer noch, die Substratbindung an die aktive Stelle zu verhindern. Einige Inhibitormoleküle binden an Enzyme an einer Stelle, an der ihre Bindung eine Konformationsänderung induziert, die die Enzymaktivität reduziert, da sie die Umwandlung des Substrats in das Produkt nicht mehr effektiv katalysiert.

Einige Inhibitormoleküle binden an Enzyme an einer Stelle, an der ihre Bindung eine Konformationsänderung induziert, die die Affinität des Enzyms für sein Substrat verringert. Diese Art der Hemmung wird als allosterische Hemmung bezeichnet (Abb. 6.18). Die meisten allosterisch regulierten Enzyme bestehen aus mehr als einem Polypeptid, dh sie haben mehr als eine Proteinuntereinheit. Wenn ein allosterischer Inhibitor an ein Enzym bindet, werden alle aktiven Zentren auf den Proteinuntereinheiten geringfügig verändert, so dass sie ihre Substrate mit geringerer Effizienz binden. Es gibt sowohl allosterische Aktivatoren als auch Inhibitoren. Allosterische Aktivatoren binden an Stellen auf einem Enzym, die vom aktiven Zentrum entfernt sind, und induzieren eine Konformationsänderung, die die Affinität des/der aktiven Zentrum(s) des Enzyms für sein/sein Substrat(e) erhöht.

Alltagsverbindung

Wirkstoffforschung durch Suche nach Inhibitoren von Schlüsselenzymen in spezifischen Signalwegen

Enzyme sind Schlüsselkomponenten von Stoffwechselwegen. Zu verstehen, wie Enzyme funktionieren und wie sie reguliert werden können, ist ein Schlüsselprinzip bei der Entwicklung vieler heute auf dem Markt befindlicher Arzneimittel (Abbildung 6.19). Biologen, die auf diesem Gebiet arbeiten, arbeiten mit anderen Wissenschaftlern, in der Regel Chemikern, zusammen, um Medikamente zu entwickeln.

Denken Sie zum Beispiel an Statine – so wird die Klasse von Medikamenten bezeichnet, die den Cholesterinspiegel senken. Diese Verbindungen sind im Wesentlichen Inhibitoren des Enzyms HMG-CoA-Reduktase. HMG-CoA-Reduktase ist das Enzym, das Cholesterin aus Lipiden im Körper synthetisiert. Durch die Hemmung dieses Enzyms kann der im Körper synthetisierte Cholesterinspiegel gesenkt werden. In ähnlicher Weise ist Paracetamol ein Inhibitor des Enzyms Cyclooxygenase. Obwohl es bei der Linderung von Fieber und Entzündungen (Schmerzen) wirksam ist, ist sein Wirkmechanismus noch nicht vollständig verstanden.

Wie werden Medikamente entwickelt? Eine der ersten Herausforderungen bei der Medikamentenentwicklung besteht darin, das spezifische Molekül zu identifizieren, auf das das Medikament abzielen soll. Im Fall von Statinen ist die HMG-CoA-Reduktase das Wirkstoffziel. Wirkstoff-Targets werden durch sorgfältige Forschung im Labor identifiziert. Die Identifizierung des Targets allein reicht nicht aus. Wissenschaftler müssen auch wissen, wie das Target in der Zelle wirkt und welche Reaktionen im Krankheitsfall schiefgehen. Sobald das Ziel und der Weg identifiziert sind, beginnt der eigentliche Prozess des Arzneimitteldesigns. In dieser Phase arbeiten Chemiker und Biologen zusammen, um Moleküle zu entwerfen und zu synthetisieren, die eine bestimmte Reaktion entweder blockieren oder aktivieren können. Dies ist jedoch nur der Anfang: Wenn ein Medikamentenprototyp seine Funktion erfolgreich erfüllt, muss er viele Tests von in vitro Experimente bis hin zu klinischen Studien, bevor es die FDA-Zulassung für den Markt erhalten kann.

  1. ein Medikament, das den HMG-CoA-Reduktasespiegel erhöht
  2. ein Medikament, das den Cyclooxygenase-Spiegel senkt
  3. ein Medikament, das den Lipidspiegel im Körper senkt
  4. ein Medikament, das die Wirkung von Paracetamol blockiert

Viele Enzyme funktionieren nicht optimal oder gar nicht, es sei denn, sie sind an andere spezifische Nicht-Protein-Helfermoleküle gebunden, entweder vorübergehend über Ionen- oder Wasserstoffbrücken oder dauerhaft über stärkere kovalente Bindungen. Zwei Arten von Helfermolekülen sind Cofaktoren und Coenzyme. Die Bindung an diese Moleküle fördert die optimale Konformation und Funktion ihrer jeweiligen Enzyme. Cofaktoren sind anorganische Ionen wie Eisen (Fe++) und Magnesium (Mg++). Ein Beispiel für ein Enzym, das ein Metallion als Cofaktor benötigt, ist das Enzym, das DNA-Moleküle aufbaut, die DNA-Polymerase, die ein gebundenes Zinkion (Zn++) benötigt, um zu funktionieren. Coenzyme sind organische Hilfsmoleküle mit einer atomaren Grundstruktur aus Kohlenstoff und Wasserstoff, die für die Enzymwirkung benötigt werden. Die häufigsten Quellen für Coenzyme sind Nahrungsvitamine (Abbildung 6.20). Einige Vitamine sind Vorläufer von Coenzymen und andere wirken direkt als Coenzyme. Vitamin C ist ein Coenzym für mehrere Enzyme, die am Aufbau des wichtigen Bindegewebebestandteils Kollagen beteiligt sind. Ein wichtiger Schritt beim Abbau von Glucose zu Energie ist die Katalyse durch einen Multienzymkomplex namens Pyruvat-Dehydrogenase. Pyruvat-Dehydrogenase ist ein Komplex aus mehreren Enzymen, der tatsächlich einen Cofaktor (ein Magnesiumion) und fünf verschiedene organische Coenzyme benötigt, um seine spezifische chemische Reaktion zu katalysieren. Daher wird die Enzymfunktion zum Teil durch eine Fülle verschiedener Cofaktoren und Coenzyme reguliert, die den meisten Organismen hauptsächlich über die Nahrung zugeführt werden.

Enzymkompartimentierung

In eukaryontischen Zellen sind Moleküle wie Enzyme normalerweise in verschiedene Organellen unterteilt. Dies ermöglicht eine weitere Regulierung der Enzymaktivität. Enzyme, die nur für bestimmte zelluläre Prozesse benötigt werden, können zusammen mit ihren Substraten separat untergebracht werden, was effizientere chemische Reaktionen ermöglicht. Beispiele für diese Art von Enzymregulation basierend auf Ort und Nähe sind die Enzyme, die an den letzten Stadien der Zellatmung beteiligt sind, die ausschließlich in den Mitochondrien stattfinden, und die Enzyme, die an der Verdauung von Zelltrümmern und Fremdstoffen in Lysosomen beteiligt sind.

Rückkopplungshemmung in Stoffwechselwegen

Moleküle können die Enzymfunktion auf vielfältige Weise regulieren. Eine große Frage bleibt jedoch: Was sind diese Moleküle und woher kommen sie? Einige sind Cofaktoren und Coenzyme, Ionen und organische Moleküle, wie Sie erfahren haben. Welche anderen Moleküle in der Zelle sorgen für eine enzymatische Regulation, wie etwa allosterische Modulation und kompetitive und nichtkompetitive Hemmung? Die Antwort ist, dass eine Vielzahl von Molekülen diese Funktionen erfüllen können. Einige dieser Moleküle umfassen pharmazeutische und nicht-pharmazeutische Medikamente, Toxine und Gifte aus der Umwelt. Die vielleicht relevantesten Quellen für enzymregulierende Moleküle im Hinblick auf den Zellstoffwechsel sind die Produkte der Zellstoffwechselreaktionen selbst. Auf effizienteste und eleganteste Weise haben sich Zellen so entwickelt, dass sie die Produkte ihrer eigenen Reaktionen zur Rückkopplungshemmung der Enzymaktivität verwenden. Die Rückkopplungshemmung beinhaltet die Verwendung eines Reaktionsprodukts, um seine eigene weitere Produktion zu regulieren (Abbildung 6.21). Die Zelle reagiert auf die Fülle spezifischer Produkte, indem sie die Produktion während anaboler oder kataboler Reaktionen verlangsamt. Solche Reaktionsprodukte können die Enzyme hemmen, die ihre Produktion durch die oben beschriebenen Mechanismen katalysierten.

Die Produktion sowohl von Aminosäuren als auch von Nukleotiden wird durch Rückkopplungshemmung gesteuert. Darüber hinaus ist ATP ein allosterischer Regulator einiger der Enzyme, die am katabolen Abbau von Zucker beteiligt sind, dem Prozess, der ATP produziert. Auf diese Weise kann die Zelle bei reichlich vorhandenem ATP seine weitere Produktion verhindern. Denken Sie daran, dass ATP ein instabiles Molekül ist, das spontan in ADP dissoziieren kann. Wenn zu viel ATP in einer Zelle vorhanden wäre, würde ein Großteil davon verschwendet. Andererseits dient ADP als positiver allosterischer Regulator (ein allosterischer Aktivator) für einige der gleichen Enzyme, die durch ATP gehemmt werden. Wenn also die relativen Spiegel von ADP im Vergleich zu ATP hoch sind, wird die Zelle durch den Abbau von Zucker dazu veranlasst, mehr ATP zu produzieren.

Lehrerunterstützung

Fragen Sie die Schüler, welche Hemmung effektiver ist, um die Reaktion zu verlangsamen oder zu begrenzen? Beziehen Sie dies auf die verfügbaren Beispiele und diskutieren Sie, warum diese in bestimmten Fällen verwendet werden.

Lassen Sie die Klasse antimikrobielle Behandlungen erforschen, die auf Enzymhemmung basieren, nicht auf der Verabreichung herkömmlicher Antibiotika.

Enzyme werden durch die Chemikalien, die sie ermöglichen, nicht verändert, daher können sie wiederholt verwendet werden. Doch wie halten Sie sie davon ab, Reaktionen zu katalysieren, wenn Sie keine Reaktion mehr brauchen oder wollen? Wenn Enzyme nicht kontrolliert werden könnten, würden die Reaktionen so lange andauern, bis die Substrate aufgebraucht sind, was für einen lebenden Organismus keine gute Situation ist. Die kompetitive und nichtkompetitive Hemmung erklärt die Kontrolle der Enzymaktivität. Untersuchen Sie mehrere Beispiele für beides in lebenden Organismen und erklären Sie, warum sie notwendig sind. Die Aminosäureproduktion ist ein nützliches Beispiel. Aminosäuren werden für die Proteinproduktion benötigt, aber ein zu hoher Gehalt an Aminosäuren ist toxisch, daher müssen die Stoffwechselwege kontrolliert werden. Verwenden Sie als Beispiel die Rückkopplungshemmung mehrerer Signalwege.


Katalase-Enzymaktivität

Student testet die Auswirkungen von Temperaturänderungen auf die Reaktivität des Katalase-Enzyms.

  • Was ist ein Katalysator?
  • Was ist ein Enzym?
  • Wie funktionieren Enzyme?
  • Warum ist eine Enzymstruktur für seine Funktion wichtig?
  • Wie können Temperaturänderungen die Struktur eines Enzyms verändern?
  • Welche Rolle spielen Enzyme im Körper?

Enzyme sind Proteine, die als biologische Katalysatoren wirken. Sie tragen dazu bei, dass chemische Reaktionen im Körper von Organismen leichter ablaufen. Wasserstoffperoxid wird natürlich in Organismen produziert, ist aber sehr schädlich. Katalase und andere Enzyme helfen dabei, Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoffgas aufzuspalten. Das Blasen, das Sie sehen können, wenn Sie Wasserstoffperoxid auf einen Schnitt gießen, ist das Sauerstoffgas, das durch Katalase-Aktivität entsteht. Enzyme, einschließlich Katalase, haben sehr spezifische Strukturen, die ihnen helfen, sich an ihr Substrat zu binden und die chemische Reaktion abzuschließen. Temperaturänderungen und andere Umgebungsbedingungen können die Struktur eines Proteins verändern. Wenn ein Enzym seine Struktur ändert, kann es sein, dass es nicht mehr funktioniert. In diesem Experiment wird der Schüler daran arbeiten, die Temperatur zu bestimmen, bei der Katalase denaturiert und nicht mehr aktiv ist. Rohe Kartoffeln und Leber dienen als Gewebeproben. Die Katalaseaktivität wird basierend auf der Menge der produzierten Sauerstoffbläschen geschätzt.

  • 1 Packung rohe Rinder- oder Hühnerleber
  • 2-3 große rohe Backkartoffeln
  • 1 Flasche Wasserstoffperoxid
  • 5-10 kleine Plastik- oder Glasschalen oder Plastiktüten
  • 5-10 Reagenzgläser oder kleine, klare Tassen oder Gläser gleicher Größe
  • Ein Messer und Schneidebretter
  • Eine Kochplatte oder ein Herd
  • Topf mit Wasser
  • Thermometeranzeige Grad Celsius
  • Schaumlöffel oder Gabel
  1. Erstellen Sie Ihre Hypothese und geben Sie an, bei welcher Temperatur Katalase Ihrer Meinung nach denaturiert wird und warum.
  2. Schneiden Sie Leber und Kartoffeln in sehr kleine ¼-Zoll-Stücke. Schneiden Sie sie auf separaten Schneidebrettern und achten Sie darauf, das Messer zwischen den beiden zu reinigen. Kartoffeln in den Topf geben und mit kaltem Wasser bedecken. Bewahren Sie die Leber für später auf. Waschen Sie Ihre Hände und alle Oberflächen oder Werkzeuge, mit denen Sie fertig sind.
  3. Legen Sie das Thermometer in das Wasser mit den Kartoffeln. Notieren Sie die Temperatur. With a spoon or fork, remove three pieces of potato and place it into a small dish or plastic bag. Write the temperature at which you removed the potato pieces on the dish or bag. Do not seal the dish or bag. Place the pot of potatoes and water onto the stove and turn on low. After the temperature has risen another 5 degrees, remove another three pieces of potato and place into a dish or bag. Record the temperature in your notes and on the dish or bag. Continue heating and removing pieces of potato every 5 degrees. Scientifically, you should do this in degrees Celsius, but if you only have a Fahrenheit thermometer, it will also be fine. With a Fahrenheit thermometer, you may want to remove potatoes only every 10 or so degrees. Whichever you do, be sure to record every temperature as accurately as possible. Stop removing potatoes when they are completely soft, when the water boils, or when the potato is gone, whichever occurs first.
  4. Set up test tubes or small glasses with equal amounts of hydrogen peroxide in each. If using test tubes, fill about 1/3 full. If using small glasses, use about 5 tablespoons, or fill about an inch deep. Record the measurement of hydrogen peroxide used. Place dishes or bags of potatoes behind test tubes or glasses in the order they were removed from the pot of water. Carefully add first potato pieces removed into the first test tube or glass of hydrogen peroxide. Observe the bubbling and record the amount. If there are lots of bubbles, use ++++, if there are some, use +++, if there are a few, use ++, just a couple, use +. If there are no bubbles, record a 0 for the sample. Continue testing potato pieces in fresh hydrogen peroxide until you have tested them all. Be sure to wash any utensils that touch another sample before using them again. Repeat the entire procedure for the liver.
  5. Create a line graph of the bubbling activity for both the potatoes and liver. Draw conclusions about the temperature at which catalase is denatured based on your graph. Compare your results to your hypothesis.

Terms/Concepts: Enzymes Catalase Hydrogen peroxide Lock and key mechanism Substrate Catalyst

Haftungsausschluss und Sicherheitsvorkehrungen

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How Food Preservation Works

­Because food is so important to survival, food preservation is one of the oldest technologies used by human beings. In this article, we'll look at all of the different preservation techniques commonly used today, including:

  • Refrigeration and freezing
  • Canning
  • Irradiation
  • Dehydration
  • Freeze-drying
  • Salting
  • Pickling
  • Pasteurizing
  • Fermentation
  • Carbonation
  • Cheese-making
  • Chemical preservation

The basic idea behind all forms of food preservation is either:

I­n certain cases, a preservation technique may also destroy enzymes naturally found in a food that cause it to spoil or discolor quickly. An enzyme is a special protein that acts as a catalyst for a chemical reaction, and enzymes are fairly fragile. By increasing the temperature of food to about 150 degrees Fahrenheit (66 degrees Celsius), enzymes are destroyed.

A food that is steril contains no bacteria. Unless sterilized and sealed, all food contains bacteria. For example, bacteria naturally living in milk will spoil the milk in two or three hours if the milk is left out on the kitchen counter at room temperature. By putting the milk in the refrigerator you don't eliminate the bacteria already there, but you do slow down the bacteria enough that the milk will stay fresh for a week or two.


Simple Science: How in the World do Enzymes Clean?

When you hear the word Bakterien it can easily conger up images of sickness or danger. But strains of bacteria exist that are beneficial to human health and are helpful for cleaning. “Bio-enzymatic” cleaners—those that are bacteria and enzyme-based—can be safe and effective soil and odor removers, especially for organic types of soil. But how in the world do enzymes clean?

Bacteria and Enzymes … Better Together

To better understand bio-enzymatic products, some simple science about how bacteria and enzymes work in tandem to clean will be helpful. As you may remember from science class, bacteria are microorganisms that are present in most of the earth’s habitats, including soil, water, dust particles—even the human stomach. There are two kinds of bacteria: pathogenic (harmful) and “good” bacteria, such as probiotics that help with digestion and immunity.

Contrary to popular belief, enzymes are not alive. They are produced by live bacteria and pave the way for it to work. Enzymes operate as helpful tools that catalyze (speed up) chemical reactions between bacteria and soils, making the bacteria more efficient. Enzymes work to break down complex waste particles into smaller pieces that bacteria can more easily consume. These smaller particles—organic wastes, urine, grease, stains—become “food” for bacteria to digest and break down into two basic compounds—carbon dioxide (CO2) and water (H2O).

Typical enzymes can be categorized into four main groups, based on the types of soils they react with.

  • Proteasen break down protein-based soils including blood, urine, food, feces, wine and other beverages.
  • Lipasen break down fat molecules like oils and grease.
  • Amylasen break down starch molecules like eggs, sugars, sauces, ice cream, gravy.
  • Cellulasen are used to soften fabric and restore color to fibers made up of cellulose material. They also remove particulate soil and reduce fabric graying and pilling.

Each type of enzyme is different and will catalyze only one type of reaction (known as a ‘lock and key’ mechanism). They are highly specific to the type of surface or material they can work on and are only active when conditions are correct.

The Magic of Bio-enzymatic Cleaners

Biological cleaning products are live solutions formulated using strains of safe, natural bacteria along with specifically selected enzymes. Both bacteria and enzymes work together to clean, relying on each other to get the job done. When applied to surfaces, soils, stains and malodors are broken down by the enzymes, then consumed by the bacteria. As long as soil is present and surfaces are sufficiently damp, these microscopic “cleaners” multiply, continuing to remove traces of grime and odor from surfaces hours or even days after the initial application.

Enzymes Go Solo

Enzymes can also be used without bacteria in certain cleaning products (although they are initially harvested from bacteria). Enzymes in laundry detergents, for example, work to catalyze the chemical reactions of other ingredients in the detergents. In wash water, they help to break down soils so that water can more easily wash it away.

Getting The Biggest Bang from your Bio-enzymatic Cleaners

When using bio-enzymatic cleaners in your facility, it’s important to select the appropriate product for the type of soil you are cleaning. Bio-enzymatic formulations work particularly well for these four cleaning applications:

The natural cleaning process of bio-enzymatic products can make them a safer, gentler way to keep pipes free flowing. Bactizyme Drain Cleaner/Maintainer is a natural choice for maintaining drains and traps, working to break down organic materials like grease, fats and scum that can clog plumbing and cause odors.

When used as part of a regular maintenance program, the specific formulation of Nyco’s Arrest Uric Acid Eliminator attacks stains and uric acid odors from restroom surfaces including hard-to-reach crevices and grouted areas. Its residual effectiveness means it works long after application to keep high traffic areas smelling fresh and clean for days.

Enzymatic products are often formulated for carpet cleaning applications as they can penetrate soft surfaces without discoloring them. Their near-neutral pH helps ensure these cleaners won’t damage surfaces.

Generally safe for most fabrics, various enzymes will be added to laundry detergents with the intent of removing specific stains. Blood, gravy, fatty foods stains and oily cosmetics are easy targets for enzymes to zero in on.

Always Follow the Directions

Bio-enzymatic products do have a shelf life (usually one to two years), so be mindful of expiration dates. Extreme temperatures may cause them to lose their efficacy. Also, never use disinfectants or products with a high pH on the same surface, as this can neutralize enzyme activity and reduce their cleaning power.

Bio-enzymatic cleaners are a high-performing choice to include in your cleaning arsenal for specific types of surfaces and soils. For cleaning applications like restrooms, drains and malodors, let these tiny organisms do the dirty work in your facility.

Simple Science Enzyme Vocabulary

• Amylases – Type of enzyme that breaks down starch molecules.

• Bacteria – Microscopic, one-celled organisms that can be found everywhere. They can be dangerous or beneficial.

• Bio-enzymatic Cleaner – Formulation that is bacteria based and/or enzyme-based.

• Catalyze – Speed up.

• Cellulases – Type of enzyme that reacts with cellulose material.

• Enzyme – Protein produced by bacteria that are used to speed up chemical reactions.

• Lipases – Type of enzyme that breaks down fat molecules.

• Proteases – Type of enzyme that reacts with protein-based soils.


8. Bio IA Criteria 3: Analysis

You should know : The analysis section covers two main sections. First dealing with your raw data and then processed data. By this point in your report you are depending on your collected data to work with. This is why the exploration section is so important – it’s the exploration session that provides this data, so it’s now, in your data collection, that the quality of your planning will show through. You need to focus on the details, so make sure your uncertainties are covered, your tables and graphs need to be well presented with sufficient, coherent data that actually makes sense.

Success in your IB Biology IA Depends on Sound Statistical Analysis

Work on making your tables and graphs as easy to read as possible – you don’t have to suspend the level of rigour in the graphs to do this. One area that students often find challenging is tackling higher level analysis – such as the T-TEST or CHI-SQUARED. Students must judge which statistical test to do depending on the type of results they have, asking for teacher guidance at this point is not a bad idea. Error bars are always fun – generating standard deviation values and using these as your error bars is (as of April 2020) only really possible in excel/advanced spreadsheet programs. Except for complex work arounds , google sheets cannot add custom error bars. Using google sheets for most of your report is fine – I am a big fan of the program, but for custom error bars you’re still best shifting over to a more advanced program – such as microsoft excel.

As an IB Biology teacher and IA supervisor what are the general questions that I am asking myself when grading Analysis section?

  • Is there sufficient data, across relevant and sufficient ranges to answer the research question?
  • Are the tables and graphs appropriate for this study?
  • How easy is it to interpret the tables and graphs?
  • Has the student used higher level statistical analysis and how effective is it?
  • What trends are apparent and has the student correctly identified these trends?

What Headings Should You Consider Using in the Analysis Section?

Possible headings: Data Trends, Conclusion (Claim, Evidence, Reasoning) , Error in Experimental Method, Reliability of Data, Sources of Random and Systematic Error.


Give me some Prompts to help me check my progress for the Analysis Section:

Points to consider: Identify and explain trends in your data/ Describe and justify a clear conclusion that is relevant to your research question and supported by your data /justify your conclusion using science – referring to background information could be useful here /references in footnotes and in a reference section at the end – using ‘science style’ for a guide conduct a google search for ‘ sciencemag referencing style ’ /Experimental method: in table format – identify meaningful sources of error and suggest specific and detailed improvements for these errors/ Reliability of data: in table format discuss the quality, reliability and limitations of the data collected /discuss systematisch und willkürlich errors in your design and data collection (see appendix in this document for an explanation).

IB Biology IA Criteria: Analysis


About this item

Experiment kit designed to teach students about enzyme reactions, either catabolic or anabolic. Using turnips and other provided materials, students will measure the rate of enzyme reactions and determine how different factors affect them. Kit contains enough material for 8 groups, including chemicals, and student exercise copymasters. This experiment is designed for use in AP Biology classrooms and coursework, and meets AP Science Practices 4, 5, 6, and 7, as well as Big Idea 4. Safety data sheets included to inform safe storage and maintenance of chemicals. Safe handling and storage procedures printed directly on the bottle. The Curated Chemical Collection by Innovating Science is comprised of high quality chemical products that manufactured in the United States.

For Laboratory Use Only. Not for drug, food or household use. Außerhalb der Reichweite von Kindern aufbewahren. For more information, refer to the Safety Data Sheet.


Investigation: How Do Enzymes Work? - Biologie

Laboratories use a variety of methodologies to test the countless analytes that are of interest to the medical community. Understanding the method used for a test provides a broader context for understanding your test results. Below are explanations of several common laboratory methods mentioned on this site.

Laboratory methods are based on established scientific principles involving biology, chemistry, and physics, and encompass all aspects of the clinical laboratory from testing the amount of cholesterol in your blood to analyzing your DNA to growing microscopic organisms that may be causing an infection. Such methods are much like the recipes in a cookbook, defining the procedures or processes that are used to test biological samples for particular analytes or substances. The laboratory scientist follows step-by-step procedures until the end product, a test result, is achieved.

Some methods, like some recipes, are much more complicated and labor-intensive than others and require varying degrees of expertise. Often, there may be more than one method that can be used to test for the same substance. Consequently, the same analyte may be tested differently in different laboratories, a fact that is crucial when comparing test results.

The descriptions of the methods listed below attempt to give some insight into the scientific principles used and the steps that are required to produce a result. Explanations of the methods – and their differences – are provided to give you a better understanding of some of the tests that you may undergo. These items are not intended to be a comprehensive list of available methodologies, but do represent some of those that are mentioned on this web site.

Immunoglobulins are proteins produced by the immune system to recognize, bind to, and neutralize foreign substances in the body. Immunoassays are tests based on the very specific binding that occurs between an immunoglobulin (called an antibody) and the substance that it specifically recognizes (the foreign molecule, called an antigen). Immunoassays can be used to test for the presence of a specific antibody or a specific antigen in blood or other fluids.

When immunoassays are used to test for the presence of an antibody in a blood or fluid sample, the test contains the specific antigen as part of the detection system. If the antibody being tested for is present in the sample, it will react with or bind to the antigen in the test system and will be detected as positive. If there is no significant reaction, the sample tests negative. Examples of immunoassay tests for antibodies include rheumatoid factor (which tests for the presence of autoimmune antibodies seen in patients with rheumatoid arthritis), West Nile virus (which tests for antibodies that a person made in response to an infection with that virus) or antibodies made in response to a vaccination (such as tests for antibodies to hepatitis B to assure that the vaccination was successful).

When immunoassays are used to test for the presence of antigens in a blood or fluid sample, the test contains antibodies to the antigen of interest. The reaction of the antigen that is present in the person's sample to the specific antibody is compared with reactions of known concentrations and the amount of antigen is reported. Examples of immunoassay tests for antigens include drug levels (like digoxin, vancomycin), hormone levels (like insulin, TSH, estrogen), and cancer markers (like PSA, CA-125, and AFP).

Sources (2007)
(© 2006). Immunoassay Detection Technologies, Chapter 2. Abbott Diagnostics Scientific Resources Learning Guide [On-line information]. PDF available for download through http://www.abbottdiagnostics.com.

Clarke, W. and Dufour, D. R., Editors (2006). Contemporary Practice in Clinical Chemistry, AACC Press, Washington, DC. Harris, N. and Winter, W. Chapter 10, Immunoassays. S. pp. 117-119.

This testing method is a type of immunoassay. It is based on the principle that antibodies will bind to very specific antigens to form antigen-antibody complexes, and enzyme-linked antigens or antibodies can be used to detect and measure these complexes.

To detect or measure an antibody in a person's blood, a known antigen is attached to a solid surface. A solution containing the patient sample is added. If the patient's sample contains antibody, it will bind to the antigen. A second antibody (against human antibodies) that is labeled with an enzyme is then added. If the enzyme-linked antibody binds to human antibodies, the enzyme will create a detectable change that indicates the presence and amount of the antibody in the patient sample.

Sources (2007)
(© 1994-2006). Introduction to Antibodies – Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA). Millipore Corporation [On-line information]. Available online at http://www.chemicon.com/resource/ANT101/a2C.asp.

(2001). Gerostamoulos, J. et. al. (2001). The Use Of Elisa (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay) Screening In Postmortem Blood. TIAFT, The International Association of Forensic Toxicologists [On-line information]. Available online at http://www.tiaft.org/tiaft2001/lectures/l13_gerostamoulos.doc.

Clarke, W. and Dufour, D. R., Editors (2006). Contemporary Practice in Clinical Chemistry, AACC Press, Washington, DC. Harris, N. and Winter, W.

This is an immunoassay test method that detects specific proteins in blood or tissue. It combines an electrophoresis step with a step that transfers (blots) the separated proteins onto a membrane. Western blot is often used as a follow-up test to confirm the presence of an antibody and to help diagnose a condition. An example of its use includes Lyme disease testing.

To perform a western blot test, a sample containing the protein is applied to a spot along one end of a layer of gel. Multiple samples and a control may be placed side by side along one end of the gel in separate "lanes." An electrical current causes the proteins in the sample(s) to move across the gel, separating the proteins by size and shape and forming bands that resemble the steps of a ladder. These sample and control ladders are then "blotted" (transferred) onto a thin membrane that is put in contact with the gel. Labelled or tagged antibodies are then used in a one or two step process to detect the proteins bound to the membrane. For example, to confirm HIV or Lyme antibody tests, the proteins separated are those of the causative organism. A patient’s sample is then added to the blot and any antibodies to the organism are bound and later detected by labeled antibodies to human immunoglobulins. The presence of the certain proteins is interpreted by comparison with known negative or positive control samples in the other lanes.

Sources (2007)
Khalsa, G. Western blotting. Arizona State University, School of Life Sciences, Mama Ji's Molecular Kitchen [On-line information]. Available online at http://lifesciences.asu.edu/resources/mamajis/western/western.html.

Tietz Textbook of Clinical Chemistry and Molecular Diagnostics. Burtis CA and Ashwood ER, Bruns DE, eds. 4th edition St. Louis: Elsevier Saunders 2006.

This molecular testing method uses fluorescent probes to evaluate genes and/or DNA sequences on chromosomes.

Humans normally have 23 pairs of chromosomes: 22 pairs of non-sex-determining chromosomes (autosomes) and 1 pair of sex chromosomes (XX for females and XY for males). Chromosomes are made up of DNA, repeating sequences of four bases that form the thousands of genes that direct protein production in the body and determine our physical characteristics. DNA consists of two strands bound together in a double helix structure (like a spiral staircase). Each half of the helix is a complement of the other.

For a FISH test, a sample of a person's cells containing DNA is fixed to a glass slide. Samples can include blood, bone marrow, amniotic fluid, or tumor cells, depending on the clinical indication. The slides with the "target" (person's) DNA are heated to separate the double strands of DNA into single strands. Fluorescent probes are then added to the sample. Fluorescent probes are sections of single-stranded DNA that are complementary to the specific portions of DNA of interest. The probe, which is labeled with a fluorescent dye, attaches to the specific piece of DNA. When the slides are examined using a special microscope, the genes that match the probe can be seen as areas of fluorescence, which will appear as bright spots on a dark background.

This technique can be used to show the presence of extra gene copies (duplicated or amplified genes), and genetic sequences that are missing (gene deletions) or have been moved (translocated genes). Increased numbers of chromosomes, as seen in certain genetic disorders, are also diagnosed using FISH technologies (trisomy 21 or Down syndrome, for example). The targeted area(s) or sequences of DNA are determined by the probes that are used. Multiple targeted areas in the DNA can be assessed at the same time using FISH probes labeled with a number of different fluorescent dyes.

The following are just a few examples conditions that may be evaluated using the FISH technique.

Down-Syndrom
For this evaluation, FISH testing is applied to cells in amniotic fluid, obtained from a pregnant woman carrying a baby suspected of having Down syndrome (trisomy 21). Three copies of chromosome 21, if present, are observed as red signals using a microscope. The green signals (two copies) are for chromosome 13 these are for control purposes and show that the test is working properly. FISH supports a clinical diagnosis of trisomy 21. The doctors and genetic counselors will work with the woman to help her understand the results of the test.

Breast cancer
FISH is used to assess breast tumor cells for the presence of an amplified gene, HER-2 (red signals). In approximately 25% of breast cancers, HER-2 is amplified. Women with amplified HER-2 tumors are treated with a drug that targets the protein that is the product of the abnormal gene. If a woman is NOT positive for HER-2 amplification, she is not likely to receive any therapeutic benefit from targeted therapy and other drugs are considered.

Leukämie
FISH is used in a particular type of chronic leukemia, chronic myelogenous leukemia (CML). The specific probes used in this case detect BCR-ABL, an abnormal gene sequence formed by the translocation of a portion of chromosome 22 (BCR, a green probe) with a portion of chromosome 9 (ABL1, a red probe). The areas of yellow fluorescence signify the abnormal, fusion gene (joining of red and green probes). Finding the BCR-ABL fusion confirms a diagnosis of CML. BCR-ABL positive patients receive benefit from molecular-targeted drugs, such as imatinib.

Sources (2011)

(August 16, 2010) Fluorescence In Situ Hybridization (FISH). National Human Genome Research Institute [On-line information]. Available online at http://www.genome.gov/10000206. Accessed March 2011.

(August 16, 2010) Frequently Asked Questions about Genetic Testing. National Human Genome Research Institute [On-line information].Available online at http://www.genome.gov/19516567. Accessed March 2011.

(March 6, 2006) Genetics Home Reference. Fluorescent in situ hybridization. Available online at http://ghr.nlm.nih.gov/glossary=fluorescentinsituhybridization. Accessed March 2011.

(June 29, 2011) Hiller B, Bradtke J, Balz H and Rieder H (2004). CyDAS Online Analysis Site. Available online at http://www.cydas.org/OnlineAnalysis/. Accessed July 2011.

PCR is a laboratory method used for making a very large number of copies of short sections of DNA from a very small sample of genetic material. This process is called "amplifying" the DNA and it enables specific genes of interest to be detected or measured.

DNA is made up of repeating sequences of four bases – adenine, thymine, guanine, and cytosine. These sequences form two strands that are bound together in a double helix structure by hydrogen bonds (like a spiral staircase). Each half of the helix is a complement of the other. In humans, it is the difference in the sequence of these bases on each strand of DNA that leads to the uniqueness of each person's genetic makeup. The arrangement of the bases in each gene is used to produce RNA, which in turn produces a protein. There are about 25,000 genes in a human genome, and expression of these genes leads to the production of a large number of proteins that make up our bodies. The DNA of other organisms such as bacteria and viruses is also composed of thousands of different genes that code for their proteins.

How is the method performed?
PCR is carried out in several steps or "cycles" in an instrument called a thermocycler. This instrument increases and decreases the temperature of the specimen at defined intervals during the procedure.

  1. The first step or cycle of PCR is to separate the strands of DNA into two single strands by increasing the temperature of the sample that contains the DNA of interest. This is called "denaturing" the DNA.
  2. Once the strands separate, the sample is cooled slightly and forward and reverse primers are added and allowed to bind to the single DNA strands. Primers are short sequences of bases made specifically to recognize and bind to the section of DNA to be amplified, which are the very specific sequence of bases that are part of the gene or genes of interest. Primers are called "forward" and "reverse" in reference to the direction that the bases within the section of DNA are copied.
  3. After the two primers attach to each strand of the DNA, a DNA enzyme (frequently Taq polymerase) then copies the DNA sequence on each half of the helix from the forward to the reverse primer, forming two double stranded sections of DNA, each with one original half and one new half. Taq polymerase is an enzyme found in a bacterium (Thermues aquaticus) that grows in very hot water, such as in geysers or hot springs. Polymerases copy DNA (or RNA) to make new strands. Die Taq polymerase is especially helpful for laboratory testing because (unlike many other enzymes) it does not break down at very high temperatures needed to do PCR.
  4. When heat is applied again, each of the two double strands separate to make four single strands and, when cooled, the primers and polymerase act to make four double strand sections. The four strands becomes eight in the next cycle, eight become sixteen, and so on.
  5. Within 30 to 40 cycles, as many as a billion copies of the original DNA section can be produced and are then available to be used in numerous molecular diagnostic tests. This process has been automated so that a billion copies of the original DNA can be produced within a few hours.

Polymerase Kettenreaktion. Image credit: Darryl Leja, National Human Genome Research Institute

How is it used?
This method can be used, for example, to detect certain genes in a person's DNA, such as those associated with cancer or genetic disorders, or it may be used to detect genetic material of bacteria or viruses that are causing an infection.

These are just a few examples of laboratory tests that use PCR:

Real-time PCR is similar to PCR except that data are obtained as the amplification process is taking place (i.e., "real time") rather than at a prescribed endpoint and shortens the time for the test from overnight to a few hours. This method is used to measure the amount of DNA that is present in a sample.

RT-PCR (Reverse Transcriptase PCR)
This method uses PCR to amplify RNA. RNA is a single stranded nucleic acid molecule and needs to be made into DNA before it can be amplified. The addition of a new strand that is the complement of RNA is achieved by the enzyme called Reverse Transcriptase (RT) and an antisense (reverse) primer. The primer binds to the single stranded RNA and the enzyme RT copies the RNA strand to make a single stranded DNA, which it then copies to make a double stranded DNA molecule. The double stranded molecule can now be amplified by PCR. Detection can also be by real-time methods.

Here are two examples of laboratory tests that use RT-PCR:

Sources (2012)

(February 27, 2012). Polymerase-Kettenreaktion (PCR). National Human Genome Research Institute [On-line information]. Available online at http://www.genome.gov/10000207. Accessed August 2012.

Tietz Textbook of Clinical Chemistry and Molecular Diagnostics. Burtis CA, Ashwood ER, Bruns DE, eds. St. Louis: Elsevier Saunders Fifth edition, 2011, Pp 1412-1413.

Clarke, W. and Dufour, D. R., Editors (2006). Contemporary Practice in Clinical Chemistry, AACC Press, Washington, DC. Pp 135-137.


Schau das Video: Biologie - Substrat- und Wirkungsspezifität (Januar 2023).